真菌Rab蛋白功能的研究进展

齐尧尧， 张冬梅， 周 洁， 鲁国东

(福建农林大学生物农药与化学生物学教育部重点实验室， 福建 福州 350002)

Rab家族蛋白是小G蛋白Ras超家族最大的亚家族，普遍存在于真核生物中，分子质量大多在22-25 ku，在酵母、果蝇、小鼠和人类等各种真核生物中发挥着各种各样的功能。近年来，真菌 Rab 族蛋白的结构与功能研究成为小G蛋白研究的热点。Rab蛋白最早在酿酒酵母(Saccharomycescerevisiae)中发现，称为YPT/SEC蛋白。随后Touchot et al[1]从大鼠大脑cDNA文库中克隆到与YPT/SEC功能类似的同源物，并将其命名为Rab。根据Rab家族成员的同源性和功能相似性，可将Rab家族蛋白分成10个亚家族，即Rabl、Rab3、Rab4、Rab5、Rab6、Rab8、Rabll、Rab22、Rab27和Rab40[2-4]，其中真菌Rab家族中有Ypt1、Sec4、Ypt3、Ypt5、Ypt6、Ypt7、Ypt10、Ypt11、Ypt4和Ypt8等十几个亚家族。细胞学定位研究结果表明，Rab蛋白广泛分布于胞内各个细胞器的浆膜内侧，同一个细胞器可以有多个Rab蛋白，以维持蛋白转运的连续性和细胞器膜的完整性，其功能的发挥依赖于其在细胞中的定位[5]。真核生物的胞吞作用对于膜蛋白、膜脂的周转或清除，营养的摄入，膜受体蛋白的调控，细胞极性的维持以及抗原递呈等都具有重要意义。研究表明， Rab家族蛋白是迄今为止所发现的最为重要的转运相关蛋白，在真核生物胞吞过程的泡囊形成和运输中均起着重要的调节作用。

1 Rab蛋白的结构

真核生物的Rab蛋白作为一种单体形式的GTP结合蛋白，大约由200个氨基酸组成，能够结合GTP并将GTP水解。Rab蛋白具有一些共同的结构特征，即由保守的G结构域和高度可变的N端和C端组成。G结构域包含 5 个α螺旋(A12A5) 、 6 个β片层(B12B6)和5个多肽环(G12G5)，并与Mg2+相连。……