王广银
(1.德州学院农学系,山东 德州 253023;2.德州市兔业工程技术研究中心,山东 德州 253023)
肉嫩度是衡量肉质优劣的重要指标之一。近年来,人们试图通过各种方法来改善肉质的嫩度,以满足消费者的需求,但通过非遗传因素来提高肉的嫩度成效不大[1],随着分子生物技术的发展,标记辅助选择为解决这一问题提供了新的思路。研究表明,钙蛋白酶是影响宰后肉质嫩度最重要的候选基因,在肌肉纤维宰后嫩化中扮演着重要角色,控制着肌纤维蛋白的降解,是肌肉蛋白降解的限速步骤[2],因而在肉的嫩化中起着重要作用。本文简要综述钙蛋白酶系统的结构、功能、活性调节及其在肉嫩化中的作用机理等研究进展。
钙蛋白酶系统是高度可调的、复杂的蛋白质水解酶系统,主要包括依赖于Ca2+的钙蛋白酶、钙蛋白酶抑制蛋白和钙蛋白酶激活蛋白,以及其活性表现为钙非依赖性的骨骼肌特异性钙蛋白酶。
1.1 钙蛋白酶 钙蛋白酶是细胞内钙依赖性中性半胱氨酸内肽酶,主要存在于肌纤维Z盘附近和肌质网膜上。根据钙蛋白酶表现半最高活性所需的Ca2+浓度的不同,可以将其分为钙蛋白酶Ⅰ(μ-calpain)和钙蛋白酶Ⅱ(m-calpain)[3],两者都由2个亚基组成,其中30 kD小亚基在两种钙蛋白酶中是相同的,由DⅤ和DⅥ两个结构域组成,两结构域之间由一段富含脯氨酸的序列连接,为同一基因的产物,而80 kD大亚基是由4个结构域组成,是不同基因的产物[4]。大亚基的DⅠ在μ-calpain活化前或活化过程中自体水解发生自溶,是酶原活化时被加工的区域;DⅡ是表现水解活性的关键部位;DⅢ起活性调节作用;DⅣ是钙离子的结合部位[5]。……