Transgelin研究新进展*

张 颖 王学春

(泰山医学院，山东 泰安 271016)

胶转蛋白(TAGLN)是一种未知功能的22kDa蛋白质，被命名为SM22[1]。该蛋白质曾在多种样本中被鉴别出，并在鼠p27、WS3-10、胶转蛋白和SM22的一些不同命名下对其进行了研究[2]。物种间的基因和蛋白质序列高度保留，且在果蝇[3]和秀丽隐杆线虫[4]中鉴别出同源性。胶转蛋白是肌动结合蛋白钙调蛋白家族中的一种，存在于细胞骨架器官中[2]。现将Transgelin研究综述表述如下。

1 Transgelin的结构

人类胶转蛋白是由位于染色体11q23.2上的5.4kb基因转录形成的[5]。该蛋白含有5个外显子，一个最大的首要基因内区和3个短基因内区(Fig, la)。大约800kb上游基因区域上含有一些推定启动因子[5]。TAGLN产生一个1556bp的转录(Ensembl ID:ENST00000278968)。整个外显子和外显子2的第一个12bp代表5'未转录区域(Fig. la)，而外显子5的最后432bp代表3'未转录区域。由该转录翻译成的蛋白质是201氨基酸肽键。钙调蛋白家族的特征是含有两个特异性基因序列：一个N-末端钙调蛋白同源性区域(CH)和一个或几个C-末端钙调蛋白性模块复制区域(CLIK)。胶转蛋白特性是存在一个简单的CLIK模块和一个包含潜在钙结合EF指示的N-末端CH区域[6][2]。因钙调蛋白的CLIK复制，活性结合中需要具有胶转蛋白的C-末端CLIK区域[6][7]。胶转蛋白C-末端的截断表明完全活性结合行为需要蛋白质最后四分之一基因区内含有多种基因区域[6]，包括154-KKAQEHKR-161的上游外部-CLIK序列。在该区域内，带有正电荷的氨基酸KK(154/155)和KR涉及到肌动蛋白结合过程中。使用不带电的亮氨酸替换这些带有正电荷的物质会明显降低肌动蛋白的结合能力但并不会完全破坏这一结合过程[6]。……