UCH-L1在乳腺癌中的表达及其与转移关系的研究

陈晓玲 李照青 宋 敏，3 崔 巍 李栢林

（1中国医科大学基础医学院病理教研室，沈阳110001； 2北京大学人民医院内分泌科04级八年制研究生，北京100044；3中国医科大学附属第一医院病理科，沈阳110001； 4沈阳药科大学生命科学与生物制药学院药理系生理教研室，沈阳110016； 5中国医科大学基础医学院化学教研室 ，沈阳110001）

乳腺癌是女性一种常见的恶性肿瘤，在我国其发病率呈逐年上升趋势，淋巴结转移是乳腺癌早期和最常见的转移途径，也是影响乳腺癌患者预后的主要因素之一。因此，研究乳腺癌中与淋巴结转移相关的蛋白表达及其与各通路之间的关系十分重要。

泛素羧基末端水解酶L1（UCH-L1），属于泛素－蛋白酶体家族，参与泛素介导的蛋白质降解途径［1］。UCH-L1是一种去泛素化酶，作用于泛素化蛋白，通过水解泛素分子与底物蛋白的连接，阻碍底物蛋白的降解［2，3］。早期关于 UCH-L1的研究集中于它对神经组织﹑性别发育的作用。近年研究表明，UCH-L1的表达有严格的时间和空间特异性，异常表达常常与细胞的恶性转化和肿瘤的发生有关［4］。UCH-L1在多种肿瘤中高表达，但其在肿瘤转移中的研究相对较少。然而对UCH-L1功能的了解不是最终目的，真正弄清其下游作用因子，才有可能最终控制肿瘤的转移，这些与调控有关的分子都会成为治疗肿瘤转移的关键。

p38MAPK是丝裂原活化蛋白激酶MAPK家族的重要成员之一，多种细胞外刺激可使p38的丝氨酸和苏氨酸双磷酸化，从而使其激活。激活后的p38通过磷酸化转录因子引起多种相关基因转录、蛋白合成、细胞表面受体表达和细胞骨架结构改变，并参与肿瘤的侵袭和转移［5］。……