胰蛋白酶抑制剂的结构与功能研究进展

王荣春，孙建华，何述栋，马 莺,*

(1.哈尔滨工业大学食品科学与工程学院，黑龙江 哈尔滨 150090；2.黑龙江省科学院微生物研究所，黑龙江 哈尔滨 150010)

1 胰蛋白酶抑制剂的分类及结构

胰蛋白酶(Trypsin)在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。其在胰脏以酶的前体——胰蛋白酶原被合成的。胰蛋白酶原受肠激酶或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。其不仅起消化酶的作用，而且能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其他酶的前体，起活化作用。

胰蛋白酶抑制剂(Trypsin inhibitor，TI)普遍存在于自然界的动物、植物和微生物中，目前，研究较多的胰蛋白酶抑制剂主要来源于人类主要的粮食，如豆科、乔本科，在十字花科中也有报道。而在动物界中，动物的血液、胰脏，以及酵母菌、链霉菌属等微生物中亦有胰蛋白酶抑制剂的存在。蛋白酶抑制剂可分为丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、金属蛋白酶抑制剂4大类。而胰蛋白酶抑制剂属于丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine proteinase inhibitor，Serpin)家族。

1.1 胰蛋白酶抑制剂的分类

胰蛋白酶抑制剂可以与胰腺分泌的丝氨酸蛋白酶系(如胰蛋白酶、糜蛋白酶等)发生不可逆的反应。胰蛋白酶抑制剂与其靶酶的相互作用，通常与酶和底物之间的相互作用一样，属于互补型作用机制。胰蛋白酶抑制剂与胰蛋白酶(或糜蛋白酶)相互反应时，抑制剂暴露在外的活性中心(反应位点)与靶酶的活性中心通过氢键相连，形成稳定的复合物，从而导致酶活性中心的闭锁，使靶酶的活性丧失，且此反应是不可逆的。……