浅析对血红素氧合过程认识的几个争议

王志鹏 张艳 王晓青

(清华大学化学系 北京100084)

对血红蛋白可逆载氧的系统研究是生物无机化学领域的重要成果之一，其结构与功能的关系也一直是相关教学关注的重点。在近一个世纪以来的研究中，人们对于血红蛋白的分子结构、载氧机理与生物学功能都有了较为全面的认识;但是对于其活性中心血红素在结合氧分子前后的相关结构变化，目前仍然存在多种争议，其中包括:血红素中心的亚铁离子在和氧分子结合的过程中是否发生了电子转移?氧分子与血红素铁是端配位还是侧配位?在脱氧状态下是否有水分子占据第6个配位点?本文结合研究进展对这些争议进行总结分析，以期加深对血红蛋白结构功能的理解，辅助教学内容，并对血红素类功能配合物的设计合成提供参考。

1 血红素的结构与功能

血红蛋白在高等动物体内起运载氧气的作用。血红蛋白［1］具有的四级结构为4个亚基构成的异源四聚体α2β2，其中每个蛋白亚基都结合一个血红素辅基，且将其包裹于蛋白侧链构成的疏水核心(图1)。

图1 血红蛋白的四级结构图

脱氧状态的血红素分子由卟啉与亚铁离子配位形成。虽然不同血红素分子的卟啉环外衍生结构不同，可以分为多种异构体，但其利用环上4个氮原子进行配位的方式是一致的。同时，蛋白中87位(α亚基)或92位(β亚基)的组氨酸残基上的咪唑氮原子从卟啉环平面上方与亚铁离子配位，构成第5配位点(图2)。

图2 血红蛋白核心结构——血红素铁的配位情况示意图