超滤芝麻蛋白和等电点沉淀芝麻蛋白的功能特性比较

朱秀灵,戴清源,贾 冬,李鹏程,夏 楠,胡 闯,胡龙平

(安徽工程大学生物与化学工程学院,安徽芜湖 241000)

超滤芝麻蛋白和等电点沉淀芝麻蛋白的功能特性比较

朱秀灵,戴清源,贾 冬,李鹏程,夏 楠,胡 闯,胡龙平

(安徽工程大学生物与化学工程学院,安徽芜湖 241000)

研究超滤法和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白(分别以UF-SP和IEP-SP表示)在功能特性方面的差异．结果发现:UF-SP和IEP-SP的吸油性及持水力差异不显著(P＞0．05);在p H 2．0～10．0范围内,UF-SP和IEP-SP的溶解性、乳化性、发泡性和泡沫稳定性均呈p H依赖性,并具有相似的变化趋势．与IEP-SP相比,除在p H 8．0～10．0范围内UF-SP的泡沫稳定性低于IEP-SP之外,UF-SP均表现出较好的功能特性．为芝麻饼粕蛋白资源的开发利用提供一定参考．

芝麻蛋白;超滤;等电点沉淀;功能特性

芝麻是我国四大油料之一,其制油副产物芝麻饼粕中蛋白质含量高达60%,是一种营养价值较高的完全蛋白质资源[1-2]．蛋白质的功能特性是决定蛋白质利用价值大小的关键因素[3-4],充分掌握蛋白质的功能特性,对于开发新型蛋白质食品具有重要意义．蛋白质的功能特性除了与其分子质量大小、结构特征、所带电荷及氨基酸组成等有关外,还与其提取条件及制备方法有关．蛋白质的制备方法较多,等电点沉淀法是蛋白质制备最常用的方法[5],但该法所得蛋白质的溶解性、持水性、吸油性、乳化性、起泡性及起泡稳定性较低,这将限制蛋白质在食品工业中的应用[1,6-7]．近年来,国内外学者通过超声辅助碱液提取、酶解及微波改性等方法以获得量大质优的蛋白质产品,取得了一定的效果,但仍然存在成本高、难于工业化生产等不足之处．超滤技术是以特殊的超滤膜为分离介质,通过截留大分子蛋白质而去除小分子物质,在常温下实现物质分离,同时还可改善蛋白质的功能特性,已成为富集蛋白质的有效方法之一[7-8]．有关超滤芝麻蛋白和等电点沉淀芝麻蛋白的功能特性差异鲜见报道．

以芝麻饼为原料,采用超滤和等电点沉淀法制备芝麻蛋白,比较了两种方法所得蛋白质在得率、吸油性、持水性、溶解性、乳化特性和发泡特性上的区别,以期为芝麻蛋白的工业化生产提供理论依据,推动芝麻蛋白在食品工业中的应用．

1 材料与方法

1．1 材料与仪器

压榨芝麻饼,购于当地油脂加工厂．采用正己烷将压榨芝麻饼充分脱脂,再经干燥、粉碎、过筛(80目),即得到脱脂芝麻饼(defatted sesame cake,DSC)．置于密封袋中,－20℃保存备用．

JJ-1B电动搅拌器(江苏金坛市科杰仪器厂);L-550型台式低速大容量离心机(湖南湘仪离心机仪器有限公司);FW80型高速万能粉碎机(佛山市仪电实验仪器有限公司);Mini Pellicon超滤设备(密理博(中国)有限公司);RE-52A型旋转蒸发仪(上海亚荣生化仪器厂);Alpha 1-4 LSC冷冻干燥机(德国Christ公司);723N型可见分光光度计(上海精密科学仪器有限公司);PHS-3C型精密酸度计(上海仪电科学仪器股份有限公司)．

1．2 实验方法

(1)芝麻蛋白的制备．参照文献[9]方法制备芝麻蛋白．称取500 g脱脂芝麻饼(defatted sesame cake, DSC),按料液比1∶10(g/m L)加入蒸馏水,搅拌均匀．然后边搅拌边滴加2 mol/L NaOH溶液调节p H至10．0,室温搅拌2 h,离心取上清,沉淀部分采用同样方法再提取一次,合并两次提取液,即为芝麻蛋白提取液．选择截留相对分子质量为20 k Da超滤膜,在超滤压力0．25 MPa、提取液p H为10．0的条件下,对芝麻蛋白提取液进行超滤,再将超滤浓缩液进行冷冻干燥,即得到超滤芝麻蛋白(以UF-SP表示)．等电点沉淀芝麻蛋白(以IEP-SP表示)则是采用2 mol/L HCl将芝麻蛋白提取液调p H至4．5,室温静置1 h,离心(4 000×g,15 min),去上清,沉淀部分采用p H 4．5水溶液洗涤2次,调节p H至7．0后进行冷冻干燥,即得到IEP-SP．

(2)成分分析．蛋白质含量采用考马斯亮蓝法测定[10];脂肪含量参照AACC方法采用索氏提取法测定[11];碳水化合物含量采用苯酚硫酸法测定;水分含量采用105℃恒温法测定．

(3)功能特性．

溶解性．采用Achouri[12]法测定．准确称取100 mg芝麻蛋白(m1),分散于10mL蒸馏水中,分别采用1 mol/L HCl和1 mol/L Na OH调节p H至所需范围,室温放置30 min,离心(4 000×g,15 min),收集上清液,记录液体体积(V),并采用考马斯亮蓝测定上清液中蛋白质质量浓度(C),按式(1)计算芝麻蛋白的溶解性(Solubility)．

式中,C为上清液中蛋白质质量浓度;V为上清液的体积;m1为芝麻蛋白的质量．

吸油性．采用Boye[7]法测定．准确称取0．5 g芝麻蛋白(m1),置于15mL刻度离心管(m2)中,再准确量取3 m L玉米油加入此离心管中,玻璃棒搅拌1 min,静止30 min,离心(4 000×g,30 min),吸去上层溶液,准确称量刻度离心管的质量(m3)．按式(2)计算吸油性(Oil absorption capacity,OAC)．

式中,m1为芝麻蛋白质量;m2为刻度离心管质量;m3为芝麻蛋白、吸附的油脂及刻度离心管的总质量．

持水性．采用AACC[13]法测定．准确称取1．0g芝麻蛋白(m1)置于50mL塑料离心管(m2)中,加入蒸馏水30 m L,磁力搅拌使蛋白质分散均匀,采用1．0mol/L HCl和1mol/L NaOH调节pH至7．0,置于60℃水浴中保温30 min,然后冷水冷却,离心(15000×g,10min),去除上清液,称取离心管的质量(m3),按式(3)计算芝麻蛋白的持水性(Water holding capacity,WHC)．

乳化活性和乳化稳定性．参照文献[12,14]．将芝麻蛋白溶解于0．01 mol/L p H 7．0磷酸盐缓冲溶液制成0．5%(w/v)溶液,量取该溶液3．0 m L,加入1．5 m L玉米油,高速均质(15 000×g,1 min),并且每隔60 s从容器底部取出100μL乳化液体,采用20 m L含有0．1%十二烷基硫酸钠的磷酸盐缓冲溶液进行稀释,于500 nm测定此稀释液在0和10 min时的吸光度值．分别按式(4)和式(5)计算乳化活性指数(Emulsifying activity index,EAI)和乳化稳定性指数(Emulsifying stability index,ESI)．

式中,A0为乳液稀释液的吸光度值;N为稀释倍数;c为蛋白质的质量浓度;φ为乳液中油脂的体积分数; ΔA为乳液稀释液在0和10 min时吸光度值的变化量;t为间隔时间(10 min)．

发泡性和泡沫稳定性．参照文献[15-16]所述方法,称取一定质量的芝麻蛋白若干份,分别溶于0．01 mol/L p H 2．0～10．0磷酸盐缓冲溶液,使混合液中蛋白质质量浓度为10 mg/m L．取上述混合液各50 m L,搅打5 min后立即转移至100 m L量筒,记录搅打前后溶液的体积．发泡性(Foaming capacity,FC)则表示搅打后体积增加量与搅打前初始体积的百分比．而泡沫稳定性(Foaming stability,FS)则表示为蛋白质溶液搅打发泡后静止120 min量筒内泡沫体积的变化量占搅打后体积总增加量的百分比．芝麻蛋白的发泡性和泡沫稳定性分别按式(6)和式(7)计算．

式中,V0为搅打前溶液体积;V1为搅打后溶液体积;V2为搅打后溶液静止一段时间的体积．

1．3 数据分析

实验均重复3次,以平均值±标准偏差(mean±SD)表示,利用IBM SPSS Statistics 21软件单因素分析中的LSD对数据进行比较分析,P＜0．05为差异显著水平．

2 结果与分析

2．1 脱脂芝麻饼和芝麻蛋白主要成分

脱脂芝麻饼和芝麻蛋白主要成分如表1所示．由表1看出,脱脂芝麻饼、超滤芝麻蛋白和等电点沉淀芝麻蛋白中主要成分的质量百分比有显著差异．脱脂芝麻饼经过碱液提取、超滤及等电点沉淀法制备芝麻蛋白,蛋白质含量由(53．82±0．18)%分别提高到(84．06±0．21)%和(83．85±0．18)%．此时,蛋白质得率分别为(75．42±0．17)%和(62．19±0．23)%．在蛋白质含量及蛋白质得率方面,超滤法均优于等电点沉淀法,这与Yoshie-Stark[17]报道一致．由此看出,超滤法是制备高蛋白质含量产品的一种有效方法．

表1 脱脂芝麻饼和芝麻蛋白主要成分α

2．2 芝麻蛋白的功能特性

(1)溶解性．芝麻蛋白溶解性随p H变化曲线如图1所示．由图1可以看出,在不同p H值下,芝麻蛋白溶解性不同,在等电点附近(p H 5.0左右)时,UF-SP和IEP-SP的溶解性最小,分别为(4．12±1．89)%和(3．39±2．04)%．然而在p H 2．0～3．0和p H 8．0～10．0范围之内,即偏离等电点时的酸性和碱性条件下,UF-SP和IEP-SP均具有较高的溶解性．当p H 10．0时, UF-SP和IEP-SP溶解性最大,分别为(46．09±2．45)%和(40．25±1．77)%．在p H 2．0～10．0范围内,芝麻蛋白的溶解性随p H增加而变化的趋势与Achouri[12]等报道一致．当p H接近等电点时,由于分子间静电斥力减小,蛋白质相互聚集形成聚集体,高密度和大直径的聚集体的形成进一步导致蛋白质沉淀[18],因此,当p H接近等电点时芝麻蛋白溶解性较小．当p H高于或低于等电点时,蛋白质分子带有静电荷,由于静电排斥和离子水化作用,蛋白质分子之间不易聚集,因此溶解性较高．由图1还可以看出,相同pH条件下UF-SP溶解性均高于IEP-SP的溶解性,在pH 4．0～9．0时,UF-SP和IEP-SP的溶解性在相同pH条件下的差异不显著(P＞0．05),可能是由于制备过程中酸碱条件的改变影响了蛋白质结构及分子间作用,导致其物理特性发生变化．较低的溶解性会降低蛋白质在食品中的应用,超滤法制备的芝麻蛋白具有较高的溶解性,有利于其产品的开发利用．

(2)吸油性和持水力．吸油性(OAC)是影响蛋白质乳化性能的重要因素．高吸油性蛋白质可用于食品生产,如肉类替代品、甜点和焙烤食品[16]．超滤和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白OAC值分别为(174．56±14．32)%和(159．81±11．09)%．与等电点沉淀法相比,超滤法制备的芝麻蛋白具有较强的吸油性,但差异不显著(P＞0．05)．

超滤和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白的持水性分别为(3．11±0．94)g/g和(2．84±0．64)g/g,差异不显著(P＞0．05)．与大豆蛋白相比,Achouri[12]等研究发现芝麻分离蛋白的吸油性和持水性均低于大豆分离蛋白．这是由于不同来源或者同一来源不同处理方法所得的蛋白质在吸油性和持水性方面存在差异,可能与蛋白质侧链以及蛋白质的疏水性、变性程度、分子量大小及灵活性等有关[19-20]．

(3)乳化活性和乳化稳定性．乳化特性是蛋白质最重要最基本的功能活性,可显著降低油、水和大气之间的界面张力．乳化活性指数(EAI)和乳化稳定性指数(ESI)是评价蛋白质形成乳液能力的两个重要指标[14]．EAI表示单位质量蛋白质所产生的界面面积[21],而ESI是一种检测蛋白质乳液超过一定时间后是否稳定的方法．本研究采用文献[12,14]所述方法比较了芝麻蛋白在p H 2．0～10．0范围内乳化活性和乳化稳定性,结果分别如图2、图3所示．

由图2可以看出,芝麻蛋白的EAI值随着p H的变化而变化．在pH 2．0～10．0范围内,UF-SP和IEPSP具有相似的EAI变化曲线,即随着p H增大,EAI值均先增加再减少．当pH 5．0时,UF-SP和IEP-SP均达到最大值EAI值,分别为(32．11±2．81)m2/g和(21．06±2．83)m2/g,这与Achouri[12]等报道一致．Achouri[12]等研究发现,在p H 7．0时,芝麻分离蛋白的乳化活性指数和乳化稳定性指数均显著高于大豆蛋白,并且还发现芝麻分离蛋白的乳化活性指数和乳化稳定性指数呈p H依赖性．在p H 5．0时,EAI和ESI最大,而在p H 2．0或p H 7．0时EAI和ESI均减少．López[22]等研究发现芝麻蛋白在pH 7．0时乳化活性指数最大,最大值为84 m2/g,明显高于本研究中超滤法和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白的EAI值．其原因可能与蛋白质的疏水作用有关,蛋白质的来源、种类、加工和处理方法是影响蛋白质疏水作用的重要因素[23]．由图2还可以看出,在p H 2．0～10．0范围内,UF-SP的EAI值均高于IEP-SP,当pH 4．0～8．0时,差异显著(P＜0．05)．

由图3可以看出,随着p H变化,IEP-SP和UF-SP具有相似的ESI变化趋势．在pH 2．0～4．0时,UFSP的ESI值随着p H增加而逐渐增大,当p H 4．0时,ESI达到最大值为(25±2．42)min;再增大p H值, ESI值逐渐减少,当pH 10．0时,ESI最小,最小值为(16±2．51)min;而IEP-SP的ESI值在p H 5．0时达到最大值,最大值为(21±1．86)min,然后随p H增大而减少．由图3还可以看出,UF-SP的ESI值在整个p H范围内均高于IEP-SP．在早期研究中,Achouri[24]报道等电点沉淀法制备的大豆蛋白的EAI和ESI值分别为10．86 m2/g和0．80min．Fuhrmeister[25]报道大豆蛋白的EAI值为18．6m2/g．Wang[26]等也报道大豆蛋白的EAI值为11m2/g．与大豆蛋白相比,本研究中超滤法制备的芝麻蛋白具有较高的乳化活性和乳化稳定性,这与Cano-Medina[23]的报道一致．

(4)发泡性和泡沫稳定性．芝麻蛋白的发泡性随p H变化曲线如图4所示．由图4可以看出,超滤法和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白的发泡性随p H变化曲线具有相似的变化趋势,该变化趋势与溶解性曲线非常相似．在p H 5．0时,UF-SP和IEP-SP均具有最小FC值,分别为(31．85±2．36)%和(30．33±1．97)%;在p H 9．0时,UF-SP和IEP-SP的FC值达到最大,分别为(95．73±4．72)%和(72．36±4．70)%．Deng[16]等研究发现,蛋白质的溶解性与发泡性密切相关,高蛋白溶解性是获得良好发泡能力和泡沫稳定性的先决条件．Chau[27]等报道,在任何给定p H条件下,蛋白质较高的发泡性与蛋白质分子灵活性的增加密切相关,因为灵活性的增加使蛋白质更易于快速扩散到气液界面包裹大量空气颗粒,从而提高蛋白质的发泡性能．

芝麻蛋白的泡沫稳定性随p H变化曲线如图5所示．由图5可以看出,在不同p H条件下,超滤法和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白具有相似的泡沫稳定性变化曲线．在pH 5．0时,UF-SP和IEP-SP的泡沫稳定性最小,其FS值分别为(49．88±5．31)%和(30．03±2．76)%;在pH 9．0时,FS值最大,分别为(68．95±1．95)%和(81．26±2．03)%．适易的溶解性是蛋白质泡沫形成的重要条件．在等电点区域,蛋白质分子相互聚集,导致了泡沫稳定性降低[16,27]．在酸性和碱性p H条件下,由于蛋白质带有大量的净负电荷,使蛋白质分子之间不易聚集,这将有助于提高蛋白质的溶解性和表面活性,从而有利于泡沫的形成[28]．而当p H高于9．0时,FC和FS反而下降,可能是由于强碱改变了蛋白质分子构象,从而导致蛋白质发泡性和泡沫稳定性的降低．由图5还可以看出,在pH 4．0～7．0范围内,UF-SP的泡沫稳定性明显高于IEP-SP,而在pH 8．0～10．0范围内,UP-SP的泡沫稳定性却显著低于IEP-SP．这表明超滤法和等电点沉淀法制备的芝麻蛋白在化学组成、构象、结构以及与环境介质之间相互作用存在某种程度的差异．

3 结论

以芝麻饼为原料,采用超滤和等电点沉淀法制备芝麻蛋白．比较了这两种蛋白的吸油性和持水性及在不同p H条件下溶解性、乳化活性指数和乳化稳定性指数、发泡性和泡沫稳定性的变化．研究发现,UF-SP的吸油性和持水力高于IEP-SP,但差异不显著;在p H 2．0～10．0范围内,UF-SP和IEP-SP在溶解性、乳化性和乳化稳定性、发泡性和泡沫稳定性方面具有相似的变化趋势,并且UF-SP的功能特性在一定的p H范围内明显优于IEP-SP．结果表明,超滤法制备的芝麻蛋白具有良好的功能特性,超滤法作为蛋白质制备的有效方法,将有助于芝麻蛋白资源的开发利用．

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Comparative study of functional properties of sesame proteins prepared by ultrafiltration and isoelectric precipitation

ZHU Xiu-ling,DAI Qing-yuan,JIA Dong,LI Peng-cheng, XIA Nan,HU Chuang,HU Long-ping
(College of Biological and Chemical Engineering,Anhui Polytechnic University,Wuhu 241000,China)

The functional properties of sesame proteins from sesame cake by ultrafiltration(UF-SP)and isoelectric precipitation(IEP-SP)were investigated comparatively in this study．Results showed that the difference was not significant(P＞0．05)for the oil-absorption capacity as well as water-holding capacity between UF-SP and IEP-SP．In the p H range from 2．0～10．0,for UF-SP and IEP-SP,the solubility,emulsifying properties(foaming capacity(FC)and foaming stability(FS))were p H-dependent and similar in curves．Except for the lower foaming stability in the p H range from 8．0～10．0,UF-SP showed higher functional properties than IEP-SP in the p H range from 2．0 to 10．0．These results are helpful for the development and utilization of sesame cake proteins．

sesame protein;ultrafiltration;isoelectric precipitation;functional properties

TS229

A

1672-2477(2015)04-0001-07

2014-12-02

安徽省高校自然科学基金资助项目(KJ2012Z019);国家级大学生创新创业训练计划基金资助项目(201210363111,201410363074,201410363078);安徽省大学生创新创业训练计划基金资助项目(AH201310363323,AH201310363334,AH20141036374,AH201410363078)

朱秀灵(1978-),女,河南周口人,副教授,博士．