稀土离子Tb3+对卵清蛋白稳定性的影响

宋 珍, 董金龙, 任跃红, 袁 雯, 张彩凤, 杨斌盛

(1. 太原师范学院化学系, 太原 030012;2. 山西大学分子科学研究所, 化学生物学与分子工程教育部重点实验室, 太原 030006;3. 山西省腐植酸工程技术研究中心, 太原 030012)



稀土离子Tb3+对卵清蛋白稳定性的影响

宋 珍1,3, 董金龙1, 任跃红1, 袁 雯1, 张彩凤1,3, 杨斌盛2

(1. 太原师范学院化学系, 太原 030012;2. 山西大学分子科学研究所, 化学生物学与分子工程教育部重点实验室, 太原 030006;3. 山西省腐植酸工程技术研究中心, 太原 030012)

卵清蛋白; Tb3+; 稳定性

蛋白质是生物体中的重要物质, 其在生命体中执行生物功能时, 必须维持特定的三维空间结构[1]. 蛋白质从氨基酸序列折叠成具有生物功能的高级结构时受到很多因素的影响, 如盐的浓度、 温度、 分子伴侣等[2]. 大多数天然态的蛋白都含有1个疏水中心, 侧链通过相互堆积作用稳定蛋白质的天然构型, 极性侧链在外围与溶剂分子相互接触. 降低疏水侧链在水环境中的暴露程度是蛋白质折叠过程的驱动力之一[3]. 蛋白质折叠过程具有高度的复杂性, 使得表征蛋白质部分折叠中间态的构型极其困难[4]. 蛋白质折叠过程中会形成各种中间态, 从一个类似于完全解折叠态的构型到一个类似于天然态的构型[5]. 在天然态和解折叠态之间是否存在或存在多少个中间态引起了科学家的极大兴趣. 蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质折叠态到天然态的路径及天然态的构型. 也有氨基酸序列相同, 但构型不同的蛋白……