血浆糖蛋白β2-GPI分子结构域与ox-LDL结合机制

张鹤，李敬达，陈阿梅，刘庆平

1 辽宁省糖脂代谢研究重点实验室 大连大学 生命科学与技术学院，辽宁 大连 116000

2 内蒙古医科大学 组织胚胎教研室，内蒙古 呼和浩特 010000

血浆糖蛋白β2-GPI分子结构域与ox-LDL结合机制

张鹤1，李敬达1，陈阿梅2，刘庆平1

1 辽宁省糖脂代谢研究重点实验室 大连大学 生命科学与技术学院，辽宁 大连 116000

2 内蒙古医科大学 组织胚胎教研室，内蒙古 呼和浩特 010000

通过酵母重组P.rβ2-GPI-DV (β2糖蛋白I第5结构域) 蛋白的荧光、圆二色谱及分子对接模拟，分析血浆糖蛋白 β2-GPI-DV分子结构域与 ox-LDL的结合机制。SDS-PAGE、Western blotting验证重组蛋白P.rβ2-GPI-DV表达正确性及纯度；荧光、圆二色光谱、分子对接模拟解析重组蛋白与oxLDL、oxLDL配体oxLig-1可能存在的结合机制和位点。SDS-PAGE、Western blotting显示，在12 kDa大小处有目的蛋白存在且与特异性抗体结合；荧光、圆二色谱的发色基团、二级结构的变化趋势及分子对接模拟结果揭示，P.rβ2-GPI-DV 的Cys281-Lys-Asn-Lys-Glu-Lys-Lys287和Leu313-Ala-Phe-Trp316区域组成的活性口袋与oxLig-1的ω-COOH羧基是实现二者结合的关键。以上结果表明，β2-GPI通过其第 5结构域 (DV) 的赖氨酸阳性区域与 ox-LDL的ω-COOH基团识别结合，为血清中β2-GPI特异性结合ox-LDL的机制研究提供理论依据。

β2-糖蛋白Ⅰ，重组β2-GPI第五结构域，氧化低密度脂蛋白，oxLig-1配体，结合机制

β2糖蛋白Ⅰ (β2-glycoproteinⅠ，β2-GPI) 是一种血浆中的单糖链蛋白，由 326个氨基酸残基组成，包含4个短的重复结构域 (SCR) 和在C端的第5个结构域。其中第5结构域由86个氨基酸残基组成，4个反向平行的β折叠和2个短的 α螺旋形成一个中心，在该区末端形成一个约20个氨基酸残基组成的疏水袢[1]。在功能上β2-GPI能与多种带负电的物……