植物来源谷氨酰胺转氨酶的研究进展

李洪波,李 金,张天琪,李红娟,于景华

(天津科技大学食品工程与生物技术学院,天津 300457)

谷氨酰胺转氨酶(Transglutaminase,TGase,EC 2.3.2.13)是一种催化酰基转移反应的酶,它能通过谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基(氨基受体)和赖氨酸残基的ε-氨基或其它伯胺基(氨基供体)之间的酰基转移反应形成ε-(γ-谷氨基)赖氨酸异肽键,从而实现蛋白质分子内、分子间的交联[1]。TGase的交联作用可以改善蛋白质的理化性质,进而影响其功能特性。TGase在食品、生物医学、纺织等方面有着广阔的应用前景,其中食品行业的应用最受关注,这也进一步增加了对廉价、有效和安全TGase的需求[2-3]。根据其来源不同,谷氨酰胺转氨酶大致分为以下三类:动物来源的谷氨酰胺转氨酶、植物来源的谷氨酰胺转氨酶和微生物来源的谷氨酰胺转氨酶(MTG)。动物来源TGase的研究最早、最为深入,从动物组织(如豚鼠)肝脏中提取出来的TGase热稳定性差,不适宜较高温度的生产;同时具有Ca2+依赖性,容易产生色素堆积,影响外观,从而限制了其在食品工业中的应用。MTG属于胞外酶,可直接分泌到培养基中,分离纯化较动植物来源的TGase容易,并且微生物发酵原料廉价、产酶周期短[4],MTG的催化活性不依赖Ca2+,底物特异性低,受到研究者的青睐。目前,MTG是商业酶的主要来源。植物来源TGase的研究较少,目前主要集中在不同植物来源TGase的理化特性及其在植物中的分布和功能。该酶的分离纯化困难,产量较低,所以对其进行微生物异源表达以提高产量,从而进行催化性质及应用性质的研究。……