L-组氨酸修饰乳清蛋白结构及其热诱导凝胶特性

王耀松，马天怡，胡荣蓉，张唯唯，应瑞峰，黄梅桂，唐长波,*

（1.南京林业大学轻工与食品学院，江苏 南京 210037；2.肉品加工与质量控制教育部重点实验室，南京农业大学食品科学技术学院，江苏 南京 210095；3.南京农业大学食品科学技术学院 农业农村部肉品加工重点实验室，江苏省肉类生产加工与质量控制协同创新中心，江苏 南京 210095）

近些年来对小分子物质碱性氨基酸——精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys）和组氨酸（His）与蛋白质相互作用机制等理论方面的研究取得了一些进展[1-5]。同时也开展了这些氨基酸在食品蛋白体系中的应用研究，以改善食品蛋白基质凝胶性[3,6]、乳化性[7]和溶解性[5,8]等功能特性。碱性氨基酸是构成蛋白的基本单元，无毒、无免疫性且来源广泛、经济便宜[9]，现已批准作为香料添加剂加入食品中[10]。

研究发现His在低离子强度环境下通过延长鸡胸肌球蛋白轻链和杆部的长度提高蛋白的溶解性，降低成胶温度并促使蛋白形成结构更加细致的透明凝胶[11-12]；在鳙鱼肌纤维蛋白体系中通过添加His改变溶液的pH值从而改变蛋白带电量、并与芳香族氨基酸相互作用而抑制蛋白成胶[13]，另外在低离子强度的蛋白溶液中，His通过打断蛋白结构展开的蛋白间静电作用力、扰乱蛋白表面疏水性而弱化蛋白凝胶[14]。Guo[15]和Zhang Yawei[16]等发现，His引起猪肉肌纤维蛋白的二级结构有序性降低、暴露疏水基团和巯基基团而提高蛋白溶解性，再结合NaCl处理能够提高肌纤维蛋白热诱导凝胶性和持水性[16]。Hayakawa等[17]研究结果显示His通过抑制鸡胸重链肌纤维蛋白聚合而促进凝胶完整结构的形成。……