N末端结构模块缺失对嗜热酸性III型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL酶学性质的影响

曾 静，何础阔，郭建军，袁 林,*

（1.江西省科学院微生物研究所，江西 南昌 330096；2.海南大学食品科学与工程学院，海南 海口 570228）

在淀粉酶法制糖工业中，由液化转入糖化时需要降低温度并加酸降低糖浆的pH值。并且糖化过程中使用了多种水解酶，这些因素使得淀粉制糖的生产成本增加，同时降低了生产效率[1-4]。此外，淀粉中α-1,6-糖苷键不仅抵抗α-淀粉酶和β-淀粉酶的水解作用，还阻碍邻近α-1,4-糖苷键的水解，从而导致α-(β)-极限糊精的产生，进而显著降低淀粉糖化的程度和效率[4]。若某种淀粉水解酶在液化条件下可以同时进行糖化，则既可以省去调节pH值的过程以简化工艺、降低成本，又可以有效地防止微生物污染，并且在液化的高温下，还可以获得较高的反应速率。因此，将液化过程和糖化过程合并，以便获得一种在液化条件下具有较强的水解α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键能力的淀粉水解酶成为从业者亟待解决的问题。

III型普鲁兰多糖水解酶是一种双功能淀粉水解酶，具有α-淀粉酶和普鲁兰酶的功能，可同时水解α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键[5-7]。嗜热酸性III型普鲁兰多糖水解酶能够在高温的液化条件下进行糖化作用，可使淀粉酶法制糖工业的液化过程和糖化过程合二为一，从而大大降低生产成本，提高生产效率[8-9]。嗜热酸性III型普鲁兰多糖水解酶在淀粉酶法制糖流程中具有很大应用优势，因此有关嗜热酸性III型普鲁兰多糖水解酶的研究已成为淀粉水解酶研究中的新热点。

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