β-伴大豆球蛋白糖基化产物的致敏性研究

陈晓旭，吴玥琨，张燕*

（1.天津科技大学食品科学与工程学院，食品营养与安全国家重点实验室，天津 300457；2.南开大学医学院，天津市食品科学与健康重点实验室，天津 300071）

近年来，人们对于食物过敏的关注度越来越高。常见的食物过敏原包括花生、大豆、奶、蛋、鱼、贝类、坚果等，食品标识委员会将其定义为八大食物过敏原[1]。其中大豆为人们膳食提供了丰富的植物蛋白，而致敏性是它的主要劣势，阻碍其在食品加工中的应用。大豆致敏蛋白中β-伴大豆球蛋白约占大豆蛋白总量的30%[2]，是大豆主要的过敏原[3]。β-伴大豆球蛋白是由α、α′和β亚基组成的三聚体结构，每个亚基由酸性肽链和碱性肽链组成，结构非常稳定，因此β-伴大豆球蛋白的致敏性相对稳定。

目前已经报道了很多用来降低蛋白质的致敏性的食品加工方法[4-6]，包括发酵、煎炸、烘烤等，主要是通过蛋白质分子内、分子间的共价键或非共价键相互作用，导致二级或三级结构改变，从而影响蛋白质的致敏性。糖基化反应是在酶的作用下，蛋白质的氨基和还原糖的羰基之间形成糖蛋白的过程[7]。在食品加工中糖基化反应可能引起蛋白质功能特性发生改变，并对蛋白质具有一定的修饰作用，可修饰蛋白质的抗原表位，从而影响蛋白质的致敏性[8]。据报道，经糖基化反应后降低了花生过敏原的致敏性[9]。刘俊等将牛血清蛋白和α-乳白蛋白经超声波辅助糖基化处理后，发现蛋白质的结构与功能性质发生了改变，并降低了α-乳白蛋白的致敏性[10]。……