转谷氨酰胺酶对食品蛋白特性的影响

冯倩，曲映红，施文正

(上海海洋大学 食品学院，国家淡水水产品加工技术研发分中心(上海)，上海，201306)

天然蛋白存在着溶解度低、凝胶性差、起泡性弱、易致敏等缺点，采用酶法技术改变蛋白结构，改善其特性，以提高食品品质，扩大销售范围。酶法改性是利用酶催化蛋白水解或蛋白交联，从而使得蛋白分子发生水解或蛋白分子间(内)发生交联，来达到改变蛋白的功能特性的目的。目前，催化蛋白交联的酶主要有以下4类：转谷氨酰胺酶(transglutaminase，TGase)、酚氧化酶、过氧化物酶、赖氨酰氧化酶。其中，TGase研究的较为深入。如表1所示，该酶催化底物广泛，性能改善明显。

表1 转谷氨酰胺酶对食品性能的影响Table 1 Effect of transglutaminase on food properties

TGase根据来源不同可以将转谷氨酰胺酶分为内源性转谷氨酰胺酶及微生物来源转谷氨酰胺酶(microbial transglutaminase，MTGase)。内源性转谷氨酰胺酶在自然界中存在广泛，但从植物或动物中提取得到的该酶产量低、提纯难且催化反应依赖Ca2+。相比于MTGase，内源性转谷氨酰胺酶催化活性位点被Cys残基和Try残基组成的氢键覆盖，只有当底物中存在Ca2+，才能发生构象变化，暴露出活性位点；而MTGase催化活性位点上的Cys64能够充分暴露在溶剂中，因此反应不需要依赖Ca2+且反应迅速[1]。TGase在参与催化反应时，酰基供体为该酶肽链上谷氨酰残基的γ-酰基，酰基受体可以为赖氨酸上的ε-氨基、伯氨基和水。根据受体的不同，反应可分为蛋白质交联反应，酰基转移反应和脱酰胺基反应。各反应对蛋白特性的影响如图1所示。本文将从蛋白功能特性、其他特性及与新技术复合使用3个方面进行阐述。……