丝素蛋白在生物材料领域的应用

蔡佳丽 陈菲菲 蒋鸣谦 宋宇航 杨婉莹

（华南农业大学动物科学学院 广东广州 510642）

蚕丝是人类最早利用的动物纤维之一。作为优良的丝织材料，蚕丝以其华丽的光泽和柔滑舒适的穿着感成为纺织材料中的贵族。随着生命科学和材料科学发展的日新月异，这一古老的纺织材料成为生物医学材料研发的焦点，被广泛应用到组织工程开发中。文章将着重介绍丝素蛋白的结构、功能特性及在生物材料领域中的应用研究，为丝素蛋白作为生物材料的进一步开发研究提供参考。

1 丝素蛋白的结构

蚕丝主要由丝胶（sericin）和丝素蛋白（fibroin）组成，两者在氨基酸组成和结构性能上存在差异。丝素蛋白约占蚕丝总质量的70～75%，是蚕丝的主要组成成分。丝素蛋白由18 种氨基酸组成，其中丝氨酸（serine）、丙氨酸（alanine）和甘氨酸（glycine）3 种氨基酸约占其氨基酸总量的87%。丝素蛋白中存在两种区域：以甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸残基为主构成的整齐且有序的结晶区；以苯丙氨酸（phenylalanine）、酪氨酸（tyrosine）、色氨酸（tryptophan）等其他氨基酸残基构成的松散且无序的非结晶区[1-2]。

目前一致认为丝素蛋白由H 链、L 链及糖蛋白P25 组成，分子比为6∶6∶1。丝素蛋白主要含有Silk I 型和Silk II型两种分子构象，其中Silk I 型是介于α-螺旋和β-折叠之间的一种中间形态的分子构象，而Silk II 型是一种反平行β-折叠层状结构。通常在不同的溶液条件和温度影响下，Silk I容易向Silk II 转变[3]。另外，Valluzzi 等（1999）发现了一种特殊的Silk III 型丝素结晶形态，立体结构为3-折叠螺旋，其主要存在于丝素溶液-空气界面上，说明丝素蛋白材料的理化特性以及机械性能正是取决于其特殊的分子结构[4]。……