肉蛋白烹调氧化及其对肉品与人体健康的影响

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(浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江杭州 310058)

肉蛋白烹调氧化及其对肉品与人体健康的影响

胡吕霖,任思婕,沈清,陈健初*,叶兴乾

(浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江杭州 310058)

烹调加工会加剧蛋白质氧化,导致蛋白质结构、理化性质等发生变化,从而影响其功能特性与营养价值。本文介绍了肉类烹调过程中蛋白质氧化机制、表现形式,探讨了其对肉类感官品质与营养价值的影响及对人体健康的潜在危害,最后进行总结与展望。

烹调,肉类,蛋白质氧化,健康

在肉类氧化变质研究领域中,脂质氧化一直是人们的关注焦点,因为脂质氧化产物通常是一些挥发性风味物质,根据气味的变化可对食物的腐坏酸败情况做出直观判断[1],并且脂质氧化产物的检测方法也相对成熟,便于实验研究。而其“可怜表弟”蛋白质氧化往往遭到忽视,因为与脂质氧化恰恰相反,蛋白氧化对肉类的影响并不直观,且氧化机制更为复杂,检测较为困难,但近十几年,这项冷门研究开始逐渐受人关注,许多国内外研究报道了多种加工过程中蛋白氧化对食品,尤其是肉类的品质影响[2-4],但是烹调加工对肉类蛋白质氧化的影响的研究仍比较有限。

1 烹调加工简介

烹调是最常见的肉类热处理方式,有蒸、煮、烤、炸、红烧等传统模式,也有微波加热、真空低温烹饪、欧姆加热等新型模式。烹调处理有许多益处:高温消灭致病菌,腐败菌等有害微生物以保证肉类食用安全性;改变肉的物化性质,如产生诱人香气与可口滋味以改善肉类的食用享受性[5];使蛋白质变性以增强肉类可消化性。同时,烹调处理又不免带来一些消极作用,如脂质、蛋白质氧化等一系列化学反应损害肉的感官品质与营养价值,甚至产生有害物质,如犬尿氨酸、α-氨基己二酸(AAA)等,威胁人类健康。

2 烹调加工致肉类蛋白质氧化的原因

许多食品加工操作都会诱导蛋白质的氧化,烹饪处理也不例外,原因如下:高温加热条件引发活性氧类(ROS)等自由基生成,继而攻击蛋白质分子促使氧化发生[6];热处理使肉内部的防御体系(过氧化氢酶,谷胱甘肽过氧化物酶)抗氧化能力急剧降低,减弱了肉自身对蛋白氧化的抵抗能力[7];烹饪过程中脂肪易发生氧化,产生的多种自由基(烷基、烷氧基、氢过氧自由基等)可能会间接诱导蛋白氧化[8];加热温度超60 ℃会引起血红素的卟啉环氧化断裂,血红素铁因此游离出来催化氧化反应[9]。

3 烹调加工致肉类蛋白质氧化的表现形式

从分子层面讲,蛋白质是一类由多种氨基酸组成的、空间结构复杂的大分子物质,其氧化形式丰富多样:从蛋白分子的肽骨架断裂生成片段,蛋白交联与聚集,到氨基酸残基的细微氧化修饰[10]。

3.1羰基化

氧化往往会为蛋白质分子引进新的活性化学基团,如含羰基的醛、酮类。因此,羰基化被认为是氧化蛋白最显著的特征之一。蛋白羰基产物形成途径[11]有:赖氨酸、精氨酸、苏氨酸与脯氨酸等侧链残基直接氧化引进羰基基团;经α-酰化途径或谷氨酰侧链氧化途径的多肽骨架的断裂;氨基酸侧链与脂肪氧化产物等非蛋白来源的羰基物质(如4-羟基壬烯酸或丙二醛等)发生加成作用。

许多研究表明烹饪加工会显著增加蛋白羰基含量,Traore等[6]研究了水煮过程中猪肉的蛋白氧化情况,与原料肉相比,煮后熟肉蛋白的羰基值较高,且30 min水煮处理后的羰基值高于10 min水煮。Gatellier等[12]用不同温度的蒸汽对牛肉加热,发现蛋白羰基产物的生成随时间延长而增加,且极端高温下(肉表面温度达207 ℃),羰基产物增加幅度更大,约原料肉的6倍。

Estévez等人[13]利用液相色谱-电喷雾-质谱法(LC-ESI-MS)鉴定了氧化肌纤维蛋白中的特定羰基产物α-氨基己二酸半醛(AAS)与γ-谷氨酰基半醛(GGS)后,AAS与GGS便被普遍用来表征生肉与多种加工肉制品中蛋白氧化程度。AAS是赖氨酸氧化产物,GGS是精氨酸与脯氨酸的氧化产物,两者总和约占总羰基产物的60%[14]。Roldan等[15]对羊羔肉进行不同温度与时间组合的真空低温烹饪处理,在不同加热温度下,总蛋白羰基量均随着时间延长而升高,而AAS与GGS在较低温度下(60 ℃)随着烹饪时间延长而增加,但在较高温度下(80 ℃)它们的变化呈现相反的趋势,表明这类物质生成后会继续参与其他化学反应,如与其他氨基酸残基反应导致它们含量降低[16],以及AAS在剧烈条件下,如烹调过程中还会转变成α-氨基己二酸(AAA)[17]。蛋白羰基产物被认为与肉类感官品质与营养价值的损失有关,所以许多研究还报道了如何控制减少烹调加工过程中蛋白羰基产物的形成。如Ganhão等[18]研究了不同水果提取物对猪肉饼在烹饪过程(170 ℃加热18 min)及后续冷藏过程中(2 ℃冷藏12 d)蛋白氧化的抑制作用,发现蛋白总羰基值、AAS与GGS含量确实降低了。

3.2游离巯基损失

含硫氨基酸(半胱氨酸与甲硫氨酸)非常容易遭自由基氧化攻击,经复杂反应生成多种氧化产物,如次磺酸、亚磺酸与磺酸等硫氧化合物与二硫键交联产物[19]。因此半胱氨酸的游离巯基数量变化也常用来表示蛋白氧化程度(损失越多代表氧化程度越高)。许多研究报道了肉类蛋白在烹饪处理后的巯基变化,如Gatellier等[12]研究发现低温加热(65 ℃)对牛肉蛋白的游离巯基量没有显著影响,而高温加热(96～207 ℃)使游离巯基数量呈现先升高后降低的趋势,可能由于初始阶段高温使二硫键断裂,巯基增多,而随着加热时间延长,巯基氧化损失。Promeyrat等[20]的实验也得到相似结果,他们对猪肉进行100 ℃水煮,发现水煮10 min内游离巯基数量增多,而10～30 min内又呈下降趋势。由此可知,游离巯基的氧化形式比较复杂,若能结合二硫键的变化,能更加有效地评估蛋白质氧化情况。

3.3色氨酸损失

色氨酸是一种具有多种生物功能的必需氨基酸,因含有吲哚活性结构极易遭氧化破坏,它也是蛋白质最主要的内源荧光物质,其荧光强度与浓度呈良好的线性关系[21],因此可利用此特性来简便表征蛋白质氧化程度。烹调加工会显著减弱色氨酸的荧光强度,表明其含量在烹调过程中显著降低。Ganhão[18]、Utrera等[22]研究结果表明猪肉饼加工过程中色氨酸因条件不同而存在30%～80%不同程度的损失率,同时,添加了蓝莓、牛油果等水果提取物对色氨酸有保护作用。

3.4氨基酸侧链修饰

除了上面涉及的几类氨基酸容易遭氧化损失,其他一些氨基酸也很敏感,容易发生多种氧化修饰,如羟基化、硝基化等。表1列出了易氧化的氨基酸及相应氧化产物[23]。

表1 氨基酸侧链残基氧化产物Table 1 Oxidation products of amino acid residue side chains

鉴于氧化产物的复杂性,有研究者开始利用基于质谱的蛋白质组学法来研究加工对蛋白质氨基酸氧化修饰的影响。Deb-Choudhury等[24]对不同水煮时间(15、30、60、240 min)的牛肉蛋白进行研究,发现蛋白侧链氧化修饰程度随着加热时间延长而增加,美拉德反应产物与吡咯烷酮的生成随加热时间延长而增加。Yu等[25-26]对羊羔肉分别进行10、240 min的水煮与烧烤处理,对肉与煮汤中的蛋白进行SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、液相色谱质谱联用(LC-MS/MS)分析,结果表明水煮与烧烤两类热处理均导致许多肽链上氨基酸侧链发生多种类型的氧化修饰(包括苯丙氨酸氧化,羧乙基赖氨酸的生成),但经烧烤处理的肉样蛋白中所鉴定的修饰种类少于水煮样品,可能是烧烤条件诱导的修饰类别超出质谱检索设定的氧化修饰类别,甚至氨基酸侧链残基完全损坏已无法鉴别修饰类别。研究还指出发生热诱导修饰的肽段主要来源是肌动蛋白与肌红蛋白。

相比传统检测方法,利用蛋白质组学这项新技术来鉴定蛋白质侧链多种氧化修饰,可以更直观、更精准地从分子水平上表征烹调加工后蛋白质的氧化位点、氧化类别与反应机制。

3.5蛋白质分子交联与聚集

蛋白质可通过多种方式发生交联,如半胱氨酸与酪氨酸的氧化分别在分子内或分子间形成二硫键与二酪氨酸桥联,另外,在各类烹调加工过程中,尤其在烤与炸等高温烹调条件下,脂质氧化产物醛类与蛋白质游离氨基反应生成席夫碱类也会导致交联[12]。蛋白质发生聚集主要有两方面原因,一是因氧化形成交联进而发生聚集,二是蛋白质变性,即氢键、静电相互作用等弱相互作用被破坏,疏水作用增强发生团聚[27]。Promeyrat等[20]利用激光粒度仪研究了猪肉在100 ℃水煮10、30 min后蛋白质聚集情况,并结合蛋白氧化的相关指标,发现蛋白聚集程度与酪氨酸、游离巯基、席夫碱含量相关,说明二酪氨酸、二硫键、席夫碱形成可诱导蛋白发生聚集,还发现水煮后蛋白质的表面疏水性也与蛋白微粒变化相关,说明热变性同样在蛋白聚集中起到作用。

3.6脂质与蛋白质氧化相互作用

在肉类、乳类、蛋类等复杂的食物体系中,脂肪氧化与蛋白氧化的联系始终没有研究透彻,一般认为肉中脂质氧化往往比蛋白氧化更早发生,因此相比其他氧化途径,脂质氧化衍生的自由基与过氧化物更有可能是促进蛋白氧化最主要原因之一[11]。有研究验证了这一点,指出脂质过氧化物自由基能夺取蛋白质分子的氢原子,导致一系列与脂质氧化相似的自由基链式反应[28]。此间接氧化途径最终可致使蛋白质-脂质氧化产物加成物的生成,如羟基壬烯酸,丙二醛等与赖氨酸,组氨酸,半胱氨酸等残基共价结合[29]。

席夫碱类(schiff-base structures)的生成可表征脂质与蛋白的相互氧化作用。蛋白质的游离氨基(赖氨酸,精氨酸,谷氨酰胺等侧链残基)可与醛类等脂质氧化产物发生加成反应形成含席夫碱结构(R-C=N-)的物质[30],其荧光特性较强,因此可利用荧光光谱法分析其含量。Gatellier等[12]加热牛肉至表面温度分别达65、96、207 ℃,探究烹饪过程肉的氧化变化。结果表明,高温下蛋白质与脂肪的相互作用加剧,导致席夫碱类物质增多,能与硫代巴比妥酸(TBAR,评估脂质氧化产物丙二醛含量)反应的醛类减少。Utrera等[31]研究发现三种脂肪含量不同(3%,20%,35%)的牛肉饼,在冷冻及后续加工过程中,蛋白氧化程度不同,高油脂含量会使蛋白氧化程度加剧,表明油脂氧化与蛋白氧化关系密切。牛肉经真空低温长时间烹饪,总羰基值、AAS与GGS总量升高伴随着TBARS值下降,此结果也证实了脂质衍生的醛类与蛋白质之间的相互作用[16]。

4 烹调处理致蛋白氧化对肉类品质与人体健康的影响

4.1感官品质

蛋白质的氧化会改变蛋白质的理化性质与功能特性,从而影响肉品的感官特性,Utrera[32]详述了蛋白氧化导致的羰基化,席夫碱物质形成对蛋白功能特性(如持水力)的影响机制,持水力破坏会使肉质地变硬。另外,蛋白氧化发生交联聚集使结构紧实导致肉质地变硬[33]。烹调加工中肉色泽变化可能与美拉德反应产生有色物质,血红蛋白变性,血红素铁氧化相关[34]。Chelh等[35]还指出蛋白交联聚集,结构变化影响了光反射,从而影响色泽。烹调加工脂质氧化生成一系列挥发性风味物质,影响肉的滋味与香气,而这些次级氧化产物如醛类又很容易与蛋白分子相互反应,可能会因此对肉的风味有影响。Utrera等[36]对不同冷冻温度的牛肉饼进行烹饪,经不同冷冻条件牛肉饼中蛋白氧化程度不同,将此与烹饪后成品的感官品质进行关联。冷冻导致蛋白氧化程度增加(羰基产物与席夫碱含量增加),伴随着成品牛肉饼的持水力与红色度减弱,硬度增加。与-8,-18 ℃冷冻相比,-80 ℃冷冻肉的蛋白氧化并不显著,加热后的牛肉饼成品感官品质也相对更佳。

4.2营养价值

4.2.1 蛋白质消化性 蛋白质能被人体充分地消化成氨基酸与短肽是其被人体吸收继而发挥各种生理功能的一大前提,且未消化的蛋白可能会被肠道细菌发酵产生有毒有害代谢产物[37]。因此,蛋白的可消化性是衡量其营养价值一个指标。Estévez[11]认为轻度氧化可导致蛋白质结构部分展开,消化酶更易接近暴露在外的酶切位点从而增强消化性;过度氧化反而会降低消化性,因为蛋白质分子发生交联甚至聚集,形成致密结构覆盖了酶切位点,亦或因酶切位点遭氧化破坏影响消化酶的识别[38]。Kaur等[39]对牛肉水煮了10 min与30 min,发现由于一些氨基酸侧链在加热过程发生变化,一些小分子(<10 kDa)肽类难以再继续被降解,从而影响氨基酸的生物可利用率。Bax等[40]对经30 min不同加热温度处理的猪肉蛋白的消化性进行研究,发现不同加热温度对蛋白的消化速率影响不同,70 ℃使蛋白变性暴露酶切位点,加快胃蛋白酶的消化速率,高于100 ℃,因蛋白氧化发生的聚集导致胃蛋白酶的消化速率降低,但是提高了肉蛋白总消化性。

4.2.2 必需氨基酸损失 必需氨基酸不能由人体能合成,只能从膳食中获取。而多种必需氨基酸如赖氨酸,精氨酸,苏氨酸,色氨酸等也易因氧化而损失(如表1),从而令肉类营养价值大打折扣。Gatellier等[41]利用二阶导数紫外光谱法测定不同加热温度处理后牛肉中三种芳香族氨基酸(色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸)的变化,发现60 ℃加热对它们的含量并没有显著影响,而较高温度(100、140 ℃)则极大破坏了这些氨基酸的稳定性,其中色氨酸稳定性最差,酪氨酸稳定性最高。Deb-Choudhury等[24]发现牛肉水煮后,除了组氨酸与甲硫氨酸,其他几种必需氨基酸含量都有所下降,且水煮15 min后损失程度愈加明显。

4.2.3 氨基酸生物可利用率改变 氨基酸生物可利用率指能被人体吸收用于蛋白合成与代谢的那部分氨基酸占总氨基酸摄入的比例。蛋白质消化性的好坏是氨基酸生物可利用率高低的一大前提,因此,蛋白质氧化可通过影响消化性而影响氨基酸生物可利用率。另外,氨基酸遭氧化修饰后成非天然氨基酸,将不利于吸收,即便吸收,“变质”的氨基酸被人体错误利用,可能会对机体生理功能造成损伤。

4.3人体健康

医学、生命科学等领域里已有许多研究结果证实了生物体内源蛋白氧化与衰老及其相关疾病(如阿尔兹海默症)之间的联系[42],由此联想膳食来源的蛋白氧化产物是否也会通过特定的途径加剧机体内的氧化应激反应甚至危害人体健康。近几年,许多研究者们对于膳食摄入蛋白氧化产物与人体病理状态的关联开展了深入研究。

除了加工与储藏过程,食物在人体消化阶段也会有脂质与蛋白氧化产物的累积,Rysman等[43]对猪肉饼模拟消化前后的蛋白质氧化程度进行测定,发现巯基的氧化损失是消化阶段蛋白氧化的最显著表现(损失率约92%),此外,消化后总羰基值升高,而AAS与GGS无明显变化,则说明消化阶段有其他来源的羰基产物生成。膳食摄入氧化蛋白对机体产生损伤的机制目前还不是十分明确。Gurer-Orhan等[44]指出已氧化的氨基酸可能会错误被利用合成体内所需的酶及结构蛋白等,导致蛋白功能紊乱,细胞凋亡与疾病发生。此外,蛋白氧化产物的摄入还可能会破坏体内环境氧化还原平衡,诱导体内蛋白的间接氧化影响其发挥正常生理功能,如蛋氨酸亚砜会破坏新分离小鼠肝细胞的抗氧化防御能力[45]。Li等[46-47]的动物实验研究表明氧化酪蛋白的摄入使小鼠的血液和消化器官氧化还原状态失衡,谷胱甘肽过氧化物酶、过氧化氢还原酶活性及总体抗氧化能力下降,并积累大量ROS和蛋白的氧化产物,小鼠肝和肾脏甚至出现纤维化。有文献报道色氨酸氧化产物犬尿氨酸类具有神经毒性及它们与胃肠道疾病发病相关[48-49]。前面提及的赖氨酸氧化产物(AAS与AAA)在乳制品与肉制品中比较常见,这些氧化产物也可能对人体产生毒性。Wang等[50]指出AAA是评估糖尿病风险最可靠指示物,并猜测是血糖平衡的调节物质。

5 结语

相比于医学领域,食品领域中蛋白氧化研究开展较为滞后,并存在很多缺陷:研究内容杂乱而不成体系,如肉类烹调加工过程中的蛋白氧化研究较少,且大多集中于简单的水煮,对蒸、炸、烤、煎、炒等烹调处理蛋白氧化研究更为匮乏;研究手段与检测方法不够成熟,急需开发选择性强、可重复性高及灵敏度高的新型检测技术去表征食品蛋白氧化过程中的复杂产物。另外,膳食摄入氧化蛋白是个缓慢长期的过程,阐明膳食摄入氧化蛋白对机体生理功能、病理状态的影响机制需要多种交叉学科(医学、动物学等)的研究来完善。

总之,我们需要开展更多研究,全面揭示蛋白氧化机制及其对肉类品质的影响,为开发营养与感官品质俱佳的肉类食品奠定坚实基础。

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Proteinoxidationinmeatinducedbycookinganditsinfluenceonqualityofmeatandhumanhealth

HULv-lin,RENSi-jie,SHENQing,CHENJian-chu*,YEXing-qian

(College of Biosystems Engineering and Food Science,Fuli Institute of Food Science,Zhejiang Key Laboratory for Agro-FoodProcessing,Zhejiang R&D Center for Food Technology and Equipment,Zhejiang University,Hangzhou 310058,China)

Cooking will promote protein oxidation which affects physicochemical characteristics and structure of protein,and therefore,leading to changes in its nutritional value and functional properties. In this review,the oxidative mechanisms and manifestations of meat protein during cooking were summarized. The effect of cooking-induced protein oxidation on organoleptic properties and nutritional values of meat and potential threats it poses to human health were detailed. At the end,conclusion and prospect of studies in this field were discussed as well.

cooking;meat;protein oxidation;health

TS251.1

A

1002-0306(2017)19-0327-06

10.13386/j.issn1002-0306.2017.19.060

2017-03-29

胡吕霖(1992-)，女，在读硕士研究生，研究方向：现代调理食品的研究与开发，E-mail：21513075@zju.edu.cn。

*通讯作者:陈健初(1964-)，男，博士，教授，研究方向：食品加工，E-mail：jc@zju.edu.cn。

国家科技支撑计划项目(2014BAD04B01)。