具ACE抑制活性的油茶饼粕酶解物的制备及分离表征

2016-10-17 08:09:49高刚峰陈勇强陈养陈莉沈双玲
福建轻纺 2016年1期

高刚峰,陈勇强,陈养,陈莉,沈双玲

(1.三明市生物医药及生物产业工作办公室, 福建 三明 365000;2.福建省农产品加工推广总站,福建 福州 350001;3.尤溪县林业局,福建 尤溪 365100)

具ACE抑制活性的油茶饼粕酶解物的制备及分离表征

高刚峰1,陈勇强2,陈养3,陈莉1,沈双玲1

(1.三明市生物医药及生物产业工作办公室, 福建 三明 365000;2.福建省农产品加工推广总站,福建 福州 350001;3.尤溪县林业局,福建 尤溪 365100)

以油茶饼粕为原料,研究通过5种蛋白酶水解制备的茶粕酶解物ACE抑制率随酶解时间的变化规律,结果表明除蛋白酶C外,其余4种蛋白酶水解的茶粕酶解物ACE抑制率随酶解时间呈现先增加后减小的趋势。比较不同蛋白酶水解的茶粕酶解物ACE抑制活性得出经蛋白酶A水解后的茶粕酶解物具有较高的ACE抑制率(94.4%);为获得高纯度并具有高ACE抑制活性的酶解组分,文章采用CM-SephadexC-25阳离子交换色谱和RP-HPLC纯化经蛋白酶A酶解的茶粕酶解物。由CM-SephadexC-25阳离子交换色谱分离得到一个组分A,通过RP-HPLC进一步分离组分A得到6个组分。对ACE抑制率最高的组分A-2 进行RP-HPLC二次纯化,得出该分离组分达到色谱纯,其半数抑制浓度(IC50)为98μg.mL-1。

油茶饼粕;ACE抑制率;RP-HPLC

ACE抑制活性物质通过抑制ACE活性达到降血压的作用。它们对ACE活性区域的亲和力大于血管紧张素I(Angiotensin I)和缓激肽(BradykininI)对ACE的亲和力,并且一旦和ACE活性区域结合就难于释放,从而阻碍ACE催化水解血管紧张素I(AngiotensinI)成为血管紧张素Ⅱ(AngiotensinⅡ)以及催化水解缓激肽(Bradykinin)成为失活片段的两种生化反应过程,起到降血压的作用[1,2]。目前,微生物发酵或蛋白酶水解是生产ACE抑制活性物质的最常用的方法,其次还有从自溶产物中提取、DNA重组技术及化学合成等方法[3-6]。……

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