植物蛋白磷酸酶2C结构和功能的研究现状与进展

陈耘蕊，毛志君，李兆伟，范凯

（福建农林大学农学院，作物遗传育种与综合利用教育部重点实验室，福州350002）

蛋白质可逆磷酸化是生物体内一种普遍的调节方式，主要通过蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化完成蛋白质磷酸化和去磷酸化过程，其中，蛋白激酶可以催化蛋白质磷酸化过程，而蛋白磷酸酶可以催化已经磷酸化的蛋白质去磷酸化[1]。在生命活动过程中，蛋白磷酸酶和蛋白激酶主要通过蛋白质可逆磷酸化调控蛋白质的活性与功能，最终激活或抑制相应酶的活性，进而直接或间接影响诸如细胞周期、激素响应以及代谢调控等几乎所有的生命活动过程[2]。

根据底物特异性，蛋白磷酸酶可以分为3 大类：丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶（serine/threonine protein phosphatases, STPs）、酪氨酸蛋白磷酸酶（tyrosine protein phosphatases, PTPs）和双重特异性蛋白磷酸酶（dual-specificity protein phosphatases,DSPTPs）[3]（图1）。根据分子生物学结构分析，又可将STPs 分为2 个主要家族：磷蛋白磷酸酶（phosphoprotein phosphatase, PPP），包 括PP1、PP2A、PP2B、PP3 和其他远缘相关的磷酸酶（PP4、PP5、PP6 和PP7 等）；磷蛋白金属磷酸酶（metaldependent protein phosphatase, PPM），主要包括由Mg2＋或Mn2＋依赖性的蛋白磷酸酶2C（protein phosphatase 2C,PP2C）。根据底物的特异性和对特定抑制剂的敏感性差异，PPP 可进一步分为1 型蛋白磷酸酶（PP1）和2 型蛋白磷酸酶（PP2）[3]。其中：PP1的主要功能为特异性催化磷酸化激酶β亚基的去磷酸化过程，并且会受到抑制剂Ⅰ-1（热稳定蛋白）和抑制剂Ⅰ-2（酸稳定蛋白）的抑制；PP2 的主要功能为特异性催化磷酸化激酶α 亚基的去磷酸化过程，并且不会受到抑制剂Ⅰ-1 和Ⅰ-2 的抑制。根据底物的专一性、对抑制剂的敏感性和是否需要二价阳离子，PP2又可分为PP2A、PP2B和PP2C这3类[4]，其中，PP2A 在无二价阳离子存在的情况下具有活性，PP2B 的活性依赖于Ca2＋的存在，PP2C 的活性依赖于Mg2＋或Mn2＋的存在[2]。……