微管蛋白β-Tubulin 在二、三倍体虹鳟(Oncorhynchus mykiss)表达与定位分析*

黄天晴 史秀兰 王炳谦① 邹作宇 谷 伟 刘恩慧程 琳 刘 洋 董福霖 潘赞宇 徐革锋①

(1. 中国水产科学研究院黑龙江水产研究所 农业农村部淡水水产生物技术与遗传育种重点实验室 哈尔滨 150070;2. 哈尔滨市农业科学院 哈尔滨 150029)

β-Tubulin 主要与细胞运动、细胞内细胞器的定位及其迁移、细胞内的物质运输、保持细胞形状以及细胞分裂等有关, 在发生减数分裂时微管蛋白形成二聚体从而组成纺锤体(Moriet al, 2011)。β-Tubulin微管蛋白属于结构物质, 并且作为细胞骨架重要的组成部分广泛分布于动植物的组织与细胞中。β-Tubulin 微管蛋白有多方面的功能应用, 例如维持细胞形态和负责运输细胞内物质等。在脊椎动物中,迄今为止已经在哺乳动物和鸟类中鉴定出六种和七种微管蛋白同种型。两栖动物和鱼类中的微管蛋白的类型鲜为人知(Ludueña, 1997), β-Tubulin 在不同生物类群之间既有很高的保守性又存在一定的变异性(Arocaet al, 2008), 来自不同脊椎动物物种的正常细胞或组织已经阐明了差异表达的复杂模式, 表明细胞和功能的特异性和多样性, 以及自由混合和适应性表达的能力, 但是, 尚未完全阐明β-Tubulin 同种型的细胞分布和功能(Fultonet al, 1976)。在哺乳动物和禽类的发育过程中, Ⅲ型β-Tubulin 被认为是最早的与神经元相关的细胞骨架标记蛋白之一(Katsetoset al, 1993)。Stathmin 1 (STMN1), 也称为癌蛋白18(Op18), 是一种微管失稳蛋白, 在脊椎动物中普遍表达。STMN1 结合β-微管蛋白并调节微管蛋白的二聚化和聚合反应。这些是信号级联反应中的关键过程,在细胞周期进程和细胞运动过程中控制有丝分裂纺锤体的组装和解体(Ringhoffet al, 2009)。……