自由基接枝改性对乳清分离蛋白乳化稳定性的影响

林佳宜，郑佳纯，李 雁，解新安，李 璐

（华南农业大学食品学院，广东广州 510642）

乳清分离蛋白（whey protein isolate，WPI）由β-乳球蛋白、α-乳清蛋白、牛血清白蛋白以及免疫球蛋白组成[1]，具备优良的乳化性，常作为大分子稳定剂，用于构建纳米乳液体系。WPI 作为乳化剂虽绿色安全，但热稳定性差，在酸性条件下容易出现絮凝和沉淀[2]。因此常用物理或化学的方法对其进行改性，以增强乳液的稳定性[3]。

研究表明，蛋白质与多酚之间可通过酶诱导、碱法和自由基接枝法来实现修饰改性，生成兼具抗氧化性及乳化性的交联产物[4]。自由基接枝是通过蛋白质侧链上的活性基团和羟基自由基发生反应，使多酚与蛋白质之间形成共价键，共价键生成涉及不可逆的相互作用，从而形成更稳定的结合物[5]。较于酶法和碱法，自由基接枝法在反应过程中不涉及有机溶剂，且具有较高的安全性，被广泛应用于食品工业中。目前对于蛋白质-多酚的接枝改性研究主要集中在改性对蛋白结构和功能特性的改变及提高上，如Lu 等[6]通过自由基接枝法制备卵清蛋白（OVA）-绿原酸（CHA）接枝物并对其抗氧化活性进行测试，发现与未改性OVA 相比，OVA-CHA 接枝物的抗氧化活性大幅提高。Yi 等[7]则通过自由基法制备β-乳球蛋白（BLG）-儿茶素接枝产物并用于制备β-胡萝卜素纳米乳液，发现在不同温度下储藏30 d 后BLG-儿茶素接枝物能显著提高包封在纳米乳液中β-胡萝卜素的保留率，对多酚接枝对蛋白界面流变性及乳化稳定性的影响等研究较少。……