糖基化
- 槲皮素-3-O-葡萄糖苷抑制α-乳白蛋白非酶糖基化机制分析
330047）糖基化反应是普遍存在于食物加工储存过程中还原糖羰基和蛋白质游离氨基之间的羰氨缩合反应，会形成一系列含氮和含氧杂环的异质荧光产物，如5-羟甲基糠醛（5-hydroxymethylfurfural，5-HMF）、丙烯酰胺、活性自由基和晚期糖基化产物（advanced glycosylation end products，AGEs）等[1]。研究发现一些糖基化产物会对细胞或人体产生多种危害，如体内过多的5-HMF可促进肠道隐性病灶的发展[2]；食物
食品科学 2023年20期2023-11-07
- 血凝素糖基化模式对G57基因型H9N2亚型禽流感病毒抗原性的影响
化过程中获得了糖基化修饰的能力[4]。糖基化修饰出现在HA胞外域的茎区和球状头部的N-糖基化位点(N-linked glycosylation site,NGS)。其中,茎区糖链主要负责HA分子的正确折叠、转运、定位和构象稳定[5],而头部糖链会影响抗体与HA抗原表位的结合,从而产生免疫逃逸株[6-7]。本研究以HA糖基化模式所呈现的多态性作为研究对象,探讨了HA糖基化模式对G57基因型H9N2 AIV抗原性的影响,以期为揭示H9N2 AIV免疫逃逸的分子
中国兽医学报 2023年8期2023-09-25
- 蛋白质糖基化与疾病关系的研究进展
4000蛋白质糖基化是一种常见且重要的翻译后修饰，其特征是通过酶促反应在糖基转移酶的作用下以糖苷键的形式与蛋白质特定氨基酸残基共价结合的过程[1]，涉及数百种糖基转移酶和糖水解酶，主要发生在内质网和高尔基体的特定位置，以各种方式参与基本生物学过程。糖基化在蛋白质折叠、靶向转运、细胞定位、细胞间信号传递、细胞迁移、增殖及分化中具有重要作用[2]，促进生物体蛋白质组扩展、超出基因组编码范围[3]，同时参与多种疾病的发生发展[4]，现对蛋白质糖基化与自身免疫性疾
海南医学 2023年4期2023-04-05
- 酪蛋白糖基化改性的研究进展
其它化学修饰，糖基化反应是一种较为安全的蛋白质改性手段[7]，使亲水性较高的碳水化合物（一般是单糖或寡糖）连接到蛋白质分子中的部分氨基酸残基上，从而改变蛋白质的构象、溶解度、热稳定性、乳化性等功能特性，并对其抗氧化、免疫原性、免疫活性等体内活性也造成一定的影响[8]。酪蛋白糖基化复合物可以作为功能成分添加到食品中，以改善食品的质地、口感、功能等特性。了解不同糖基化方法、不同糖基对酪蛋白功能特性的影响，对酪蛋白的广泛应用以及高效开发蛋白质类食品有重要意义。本
食品工业科技 2023年6期2023-03-12
- CHO细胞表达重组人生长激素-Fc融合蛋白糖基化类型的优化
长半衰期。N-糖基化的修饰位点为Asn-X-Ser／Thr（其中X为除了Pro 以外的任意氨基酸），当蛋白类药物含有N-糖基化修饰位点时，在蛋白转录后翻译便会进行糖基化修饰。人IgG分子的重链Asn297为N-糖基化修饰位点，抗体分子的N-糖基化修饰与其他蛋白相似，由一个预装配好的Glc3Man9GlcNAc2 寡糖链通过内质网上的寡糖转移酶复合物（oligosaccharyltransferase，OST）从焦磷酸长醇糖脂载体（dolichol-ohos
中国生物制品学杂志 2023年2期2023-02-20
- 糖基化对罗非鱼皮胶原蛋白肽热滞活性及结构特征的影响
要的应用前景。糖基化反应通过共价连接游离氨基和游离羧基，改善蛋白质及胶原蛋白肽在溶液中的分布，改变其结构，增强稳定性，从而达到提高蛋白质、胶原蛋白肽生物活性的效果。HONG等[14]对鱼皮胶原蛋白肽和D-氨基葡萄糖进行糖基化反应，发现糖基化产物的抗氧化活性优于鱼皮胶原蛋白肽；WANG等[15]利用D-氨基葡萄糖制备玉米醇溶蛋白糖肽，发现其含有更多的酰胺键和疏水性氨基酸，可以有效改善急性酒精肝损伤；此外，有研究表明通过化学合成的抗冻糖蛋白与天然抗冻蛋白具有一
食品与发酵工业 2023年1期2023-02-03
- 原核生物蛋白质N-糖基化修饰的研究进展
237)蛋白质糖基化是碳水化合物与氨基酸残基共价结合的过程，是自然界中最丰富的翻译后修饰[1]。蛋白质糖基化主要包括聚糖共价连接到Asn残基(有的物种连接到Arg残基[2])的N-糖基化[3]，或者连接到Ser或Thr残基的O-糖基化[4]。蛋白质糖基化过程一般有两种途径：一种是依赖OST(oligosaccharyltransferase, OST)将组装在脂质载体上的寡糖(lipid-linked oligosaccharide, LLO)整体转移到受
生物学杂志 2022年5期2022-10-20
- O-GlcNAc糖基化修饰调控炎症信号通路
-GlcNAc糖基化修饰(O-GlcNAcylation)是一种可逆的瞬时的动态的蛋白质翻译后修饰。修饰的靶蛋白质数千种，参与了生命活动的多种生理病理过程。炎性疾病占据人类疾病的重要比例，其典型特征为炎症反应。以往的研究聚焦于炎症发生发展过程中各种蛋白质的磷酸化修饰水平变化。虽然O-GlcNAc糖基化与磷酸化修饰高度重叠，但O-GlcNAc糖基化修饰在炎症反应过程中究竟扮演何种角色尚不明确，对该领域系统总结的文章较为缺乏。近年来，深入的研究提示，O-Glc
中国生物化学与分子生物学报 2022年8期2022-09-08
- 囊膜蛋白的糖基化修饰对病毒感染和致病性影响的研究进展
453003）糖基化（Glycosylation）是指蛋白质或脂质在酶的作用下连接糖链的一种修饰形式。作为生物体内最重要的蛋白质翻译后修饰形式之一，糖基化调控了蛋白质在组织和细胞中的定位、功能、活性、寿命和多样性[1-2]。细胞内超过50%的蛋白质均有糖链的修饰，它们参与了包括细胞识别、细胞分化、发育、信号转导、免疫应答等在内的各种重要的生命活动。在多种疾病，如肿瘤、神经退行性疾病、心血管病、代谢性疾病、免疫性疾病及感染性疾病的发生发展中均伴随着蛋白质糖基
中国预防兽医学报 2022年4期2022-07-05
- 冠状病毒的糖基化研究进展*
11-12］。糖基化（glycosylation）是最常见的生物大分子修饰方式，包括N-糖基化修饰、O-糖基化修饰和糖脂修饰等［13-14］。糖基化修饰在人体中参与多种生命活动，例如蛋白质的折叠、运输和定位、细胞分化和发育、细胞识别、信号转导、免疫应答等［15-20］。在含有囊膜结构的病毒中，糖基化修饰对于识别宿主细胞受体与入侵宿主、免疫逃逸、适应温度酸碱等理化因素与子代病毒扩散等过程中发挥着重要的作用［21］。冠状病毒中存在极为复杂的糖基化修饰特性，本文
生物化学与生物物理进展 2022年3期2022-03-31
- 核糖糖基化修饰对猪肉肌原纤维蛋白功能特性和抗氧化活性的影响
[4]。蛋白质糖基化反应(美拉德反应)，是指通过还原糖的羰基与蛋白质游离赖氨酸的ε-氨基共价连接而形成糖蛋白[5]，是一种绿色的蛋白质修饰方法。有研究表明，糖基化修饰可以提高蛋白质的乳化性、溶解性、热稳定性的功能特性[3, 6-7]。一些蛋白质如蛋清蛋白[8]、鲢鱼肌球蛋白[9]、黑米谷蛋白[10]、大豆分离蛋白[11]通过糖基化反应修饰能够显著改善其功能性质[12]。此外，美拉德反应能够有效改善蛋白质抗氧化性[13-14]，其主要原因在于美拉德反应过程中
食品与发酵工业 2021年20期2021-11-04
- 蛋白质O-GlcNAc糖基化与心血管疾病*
-乙酰葡萄糖胺糖基化（O-linkedN-acetylglucosaminylation，O-GlcNAcylation；简称OGlcNAc 糖基化）是指单个N-乙酰葡萄糖胺（N-acetylglucosamine，GlcNAc）以O-糖苷键连接到底物蛋白质丝氨酸或苏氨酸残基上的一种蛋白质翻译后修饰。生理水平的O-GlcNAc 糖基化在代谢和免疫稳态等方面具有重要作用，其水平异常则与心血管疾病、代谢综合征和癌症等疾病的发生密切相关［1-2］。本文着重对近年
中国病理生理杂志 2021年9期2021-10-20
- PD-1/PD-L1 的糖基化修饰对肿瘤免疫治疗影响的研究进展
存在多个N-糖基化位点，其糖基化修饰显著影响免疫治疗的疗效［8-9］。糖基化修饰是一种常见的蛋白质翻译后修饰，通过糖基转移酶的作用将糖类转移到蛋白质，并和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键的过程。糖基化修饰的主要类型包括N-糖基化和O-糖基化。N-糖基化是指聚糖与蛋白质肽链中天冬酰胺的自由氨基连接，从而将糖链组装在蛋白质上的过程。O-糖基化则是指聚糖与蛋白肽链的丝氨酸或苏氨酸进行连接来修饰蛋白质。蛋白质糖基化修饰可帮助免疫细胞进行正确的定位与迁移［10］。异
复旦学报(医学版) 2021年5期2021-10-13
- Koenigs-Knorr糖基化反应的研究进展
构建糖苷键，而糖基化反应在糖苷键的构筑中表现出了其独特的高效性。1 Koenigs-Knorr糖基化反应简介糖基化反应是1879年由Michael首次报道的，几年后，由Koenigs和Knorr共同改进，发展了Koenigs-Knorr糖基化反应。随着糖基化反应的进一步探索，人们对其进行了巨大的改进，逐渐形成了一系列糖给体及其活化方法。如卤代糖给体、三氯乙酰亚胺酯、硫苷给体、亚砜给体、羧酸给体、糖醇给体、糖烯给体等[4]。其中卤代糖给体制备简单，合成的构型
化学工程师 2021年6期2021-07-07
- β-伴大豆球蛋白糖基化产物的致敏性研究
白质的致敏性。糖基化反应是在酶的作用下，蛋白质的氨基和还原糖的羰基之间形成糖蛋白的过程[7]。在食品加工中糖基化反应可能引起蛋白质功能特性发生改变，并对蛋白质具有一定的修饰作用，可修饰蛋白质的抗原表位，从而影响蛋白质的致敏性[8]。据报道，经糖基化反应后降低了花生过敏原的致敏性[9]。刘俊等将牛血清蛋白和α-乳白蛋白经超声波辅助糖基化处理后，发现蛋白质的结构与功能性质发生了改变，并降低了α-乳白蛋白的致敏性[10]。糖基化反应中，蛋白质的抗原表位发生了变化
食品研究与开发 2021年10期2021-06-19
- 四种糖基化酰基血红蛋白色素的牢固度研究
行利用，研制出糖基化亚硝基血红蛋白，以部分取代亚硝酸盐的方式对产品进行着色，取得了一定成果[5-6]。但糖基化亚硝基血红蛋白热加工程度低、稳定性不佳、分散性不强，仍添加有亚硝酸盐，故其安全性和生产应用有待进一步研究[7]。将糖基化亚硝基血红蛋白改进，以酰基取代亚硝基，制得的糖基化酰基血红蛋白成为新的亚硝酸盐替代物研究目标。朱培培[8]、杨慧娟等[9]、欧秀琼等[10]对糖基化酰基血红蛋白的制备、稳定性和在中式香肠中的应用进行了研究。结果表明，糖基化酰基血红
中国调味品 2021年5期2021-05-19
- 甲型流感病毒血凝素糖基化的生物学效应
饰调控。其中，糖基化即为蛋白的一种重要翻译后修饰，它不仅影响蛋白的折叠、定位和转运，而且可以改变蛋白的分泌、抗原性、生物活性、半衰期，以及蛋白与其他生物大分子之间的相互作用[1]。甲型流感病毒(influenza A virus，IAV)的跨膜纤突蛋白——血凝素(hemagglutinin，HA)在核糖体中合成后转移至内质网中，在此HA依赖宿主的翻译机制，在糖基转移酶的作用下将“劫持”的细胞糖链以N-糖苷键形式连接到HA的N-连接糖基化基序(N-linke
中国兽医学报 2021年4期2021-04-16
- HBsAg新增N-糖基化突变的研究进展*
在一种新增N-糖基化(N-linked glycosylation)突变，可对其自身抗原性、病毒复制力、宿主免疫应答和HBV相关肝脏疾病进程产生影响[3-15]，可能影响疫苗接种、HBV检测及临床治疗评估[5-8,10,12-15]。因此，本文对此作一综述，以指导乙肝疫苗的改良、HBsAg检测试剂的研发、降低HBV传播风险并优化临床治疗策略。1 HBsAg的新增N-糖基化突变及其检测N-糖基化是一种在内质网(endoplasmic reticulum，ER
临床检验杂志 2020年6期2020-08-04
- 揭示玉米黑粉菌新的致病机制（2020.4.21 植物微生物最前线）
和分泌。蛋白质糖基化是一种常见的蛋白质翻译后修饰。与许多蛋白质一样，毒力因子也必须通过糖基化的翻译后修饰才能实现正常的定位、分泌并发挥功能。因此，糖基化缺失与动植物病原菌的毒力丧失有关。虽然蛋白质糖基化与致病机制的相关性已经得到很好的验证，但在糖基化缺失的真菌中，与毒力丧失相关的主要糖蛋白还没有被鉴定出来。西班牙巴勃罗德奥拉维德大学——安达卢西亚生物发展研究中心（CentroAndaluz de Biología del Desarrollo）的Alfon
三农资讯半月报 2020年8期2020-05-13
- 微波辅助糖基化对大豆分离蛋白乳化性的影响
某一功能特性。糖基化改性是通过美拉德反应与糖进行接枝改性,这种改性方式不需要催化剂，安全可靠。KATO等[2]在1988年研究表明了乳清蛋白的功能性质可以通过与葡聚糖的糖基化反应得到改善，从此利用蛋白质的糖基化改性提高功能性特性逐渐成为人们研究的热点[3-12]。葫芦巴是一种生长在北非，地中海，西亚，北印度并且现在在加拿大也培育的豆科植物。葫芦巴胶(fenugreek gum，FG)是一种半乳甘露聚糖，具有很好的表面活性，可以作为一种有效的水包油乳化液的稳
食品与发酵工业 2020年6期2020-04-13
- 糖尿病患者红细胞内蛋白质糖基化修饰的研究进展*
蛋白质都会发生糖基化修饰。长期存在的高血糖会导致各种组织，特别是眼、肾、心脏、血管、神经的慢性损害和功能障碍，其机制可能与高血糖导致的蛋白质糖基化产物增多有关。红细胞存在于循环血液中，增高的血糖可以使红细胞表面及红细胞内的蛋白质进行糖基化修饰，从而影响红细胞功能，导致微循环障碍，可能成为引起糖尿病微血管并发症的重要机制之一。因此，进一步明确红细胞内蛋白质糖基化与糖尿病发生发展的相关性对于糖尿病的诊断、治疗和预防具有重要意义。1 高血糖与蛋白质糖基化反应及其
包头医学院学报 2019年9期2019-12-04
- p53蛋白O-乙酰氨基葡萄糖修饰介导宫颈癌细胞的顺铂耐药
GlcNAc 糖基化修饰［2］。另一方面，β-N-乙酰葡萄糖胺糖苷水解酶（O-GlcNAcase，OGA）负责将蛋白质O-GlcNAc 糖基化移除。O-GlcNAc 糖基化修饰在肿瘤发生、发展中的作用越来越多的被报道。近来研究［3］发现，在乳腺癌、结直肠癌、胰腺癌、肝癌和肺癌中，O-GlcNAc 糖基化水平均明显升高。O-GlcNAc 糖基化可以促进胰腺癌细胞增殖，并能够增强乳腺癌细胞的侵袭和转移［4-5］。除此之外，在肺癌中，O-GlcNAc 糖基化水平
实用医学杂志 2019年19期2019-10-28
- 黄病毒E蛋白N-糖基化研究进展
611130)糖基化是蛋白质一种重要的翻译后修饰调控机制。在真核细胞中，糖基化的合成主要包括：N糖基化、O 糖基化及糖基磷脂酰肌醇锚3 种途径。新生肽链合成时或合成后，糖链与肽链中特定序列(Asn-X-Thr/Ser，其中X 为除脯氨酸外的任意氨基酸)的天冬酰胺(N)相连接，所以将该糖基化类型称为N 连接糖链，又称N糖基化[1]。在真核细胞中，N糖基化的合成在内质网和高尔基体中完成，糖蛋白中N 连接聚糖在内质网中将预先生成的寡糖转运至新生肽链的天冬酰胺残基
中国预防兽医学报 2019年8期2019-10-10
- 糖基化反应对白果蛋白免疫原性及结构的影响
12]。而有关糖基化法改变白果蛋白抗原表位、降低其致敏性的研究鲜有报道,故本文尝试糖基化法降低白果蛋白免疫原性的可行性。糖基化反应是蛋白质的氨基和还原糖的羟基之间发生一系列非常复杂的非酶促反应,它能够影响食品的风味、颜色、质地以及营养等品质[13]。同时,有研究报道糖基化反应也能够对蛋白质的免疫原性产生影响。谭振等[14]在65 ℃、75%相对湿度,蛋白质与糖的摩尔比为1∶14的条件下处理60 h,大豆球蛋白的免疫原性约降低80%。杨峥等[15]发现,牛乳
食品工业科技 2019年15期2019-08-28
- 糖基化亚硝基血红蛋白色素特性的研究
此，使用蛋白质糖基化反应来合成制备糖基化亚硝基血红蛋白色素，以提高其物化特性，并降低其使用量，保持色泽。1990年，有研究者试着通过美拉德反应制备蛋白与糖的复合物改善蛋白化学改性的弊端[2]。2005年，杨锡洪以血红蛋白制备色素替代亚硝酸盐发色的研究，确定了亚硝基糖基化的最佳条件。还有研究者研究了乳清蛋白糖基化反应特性及抗氧化性等，采用7种不同的糖基配体，对乳清蛋白与不同糖基复合物反应特性及抗氧化特性进行研究[3]。彭善丽、张根义进行了茶多酚对蛋白质糖基化
中国调味品 2019年7期2019-07-20
- 糖基化酰基血红蛋白与甜菜粉对中式香肠品质的影响
对血红蛋白采取糖基化反应以获得理想品质的血红蛋白类色素。红叶甜菜 （Beta vulgaris L.var.cicla L.）为藜科甜菜属多年生草本观叶植物，原产欧洲，目前我国已成功引种。甜菜红素是取代合成红色素最理想的天然红色素之一，不同于可能引起人类副作用的合成着色剂[7]，其可广泛应用于饮料、食品、医药及化妆品等领域，是化学合成红色素最佳替代品之一，除作为天然着色剂外，还具有抗氧化，抗癌，降血脂和抑菌等作用，对人类健康有积极影响，因此具有很好的开发价
中国食品学报 2019年4期2019-05-18
- 肿瘤中细胞程序性死亡配体1糖基化及泛素化的调控
逸。研究表明，糖基化、泛素化能够在翻译后水平调控PD-L1 的表达[5]。表皮生长因子（EGF）对PD-L1 糖基化的调控及细胞周期蛋白D-CDK4 对PD-L1 泛素化的调控均能影响PD-L1 与PD-1 的结合，故EGF 或D-CDK4 与其他抗肿瘤药物联用时，可以显著提高T 细胞的抗肿瘤活性[6-7]。因此，调控PD-L1 的糖基化或泛素化可能是肿瘤免疫治疗的潜在手段。在此，我们简要综述肿瘤中PD-L1 的糖基化及泛素化修饰的调控研究进展。1 PD-
生物技术通讯 2019年5期2019-02-18
- 蛋白质糖基化改性方法和产物验证方法研究进展
工程法[1]。糖基化改性以反应过程温和，无有毒有害试剂添加，改性后蛋白性质稳定等优点成为一种理想的蛋白质改性方法[2]。相对于单糖、二糖或寡糖糖基化所得轭合物而言，蛋白质—多糖轭合物表现出了更加优越的功能性质[1]。本文中提到的蛋白质糖基化，如无特别说明，均为蛋白质与多糖的糖基化反应。蛋白质糖基化改性主要基于美拉德反应，利用蛋白质与多糖进行初级糖基化反应，获得的改性蛋白不仅集合了蛋白质和多糖原有的功能特性，蛋白质的乳化性、泡沫稳定性、溶解性、致敏性、抗菌性
食品与机械 2019年2期2019-02-14
- 蛋白糖基化修饰在肿瘤多药耐药中的作用*
改变等［3］。糖基化是最重要的蛋白质翻译后修饰之一，超过80%人类蛋白质可被糖基化修饰。研究表明，蛋白糖基化异常与肿瘤的发生发展及化疗耐药等恶性表型紧密相关［4］。阐明蛋白糖基化修饰与肿瘤MDR 之间的分子机制，有望为逆转肿瘤的MDR提供理论依据。本文对蛋白糖基化修饰及其在恶性肿瘤MDR 中的分子机制进行综述。1 蛋白糖基化修饰蛋白糖基化修饰是指在糖基转移酶（glycosyl⁃transferase，GT）作用下将糖类转移至蛋白质，并与蛋白质上的氨基酸残基
中国肿瘤临床 2019年23期2019-01-06
- 蛋白质O-GlcNAc糖基化修饰在妇科肿瘤中的研究进展
GlcNAc）糖基化修饰作为真核生物内广泛存在的一种翻译后修饰，受到人们的广泛关注。了解异常糖基化修饰和肿瘤临床表现的关系可能能够揭示更多的O-GlcNAc糖基化修饰在细胞中作为营养感受器的原理。同时，更有研究表明糖基化水平增高以及O-GlcNAc糖基转移酶（O-GlcNAc transferase，OGT）和 O-GlcNAc糖苷酶（O-GlcNAcase，OGA）表达的异常与多种肿瘤的发生、发展密切相关[1]，提示这种修饰具有特殊的生物学特性，可能是一
癌症进展 2018年11期2018-12-30
- O-GlcNAc糖基化修饰在阿尔茨海默病中的作用
-GlcNAc糖基化可调节信号转导参与多种生物学过程，包括转录、翻译、蛋白质降解、细胞的迁移、凋亡及细胞周期的控制。在中枢神经系统中，许多的蛋白质都经历O-GlcNAc糖基化修饰，现对O-GlcNAc糖基化修饰在AD中的作用做一综述。【关键词】 阿尔茨海默病;O-GlcNAc糖基化修饰;糖代谢 【中图分类号】R365 【文献标识码】A 【文章编号】2095-6851（2018）12-071-01阿尔茨海默病（Alzheimers d
特别健康·下半月 2018年12期2018-02-19
- 表儿茶素在模拟生理条件下对人血清蛋白糖基化反应的影响
];另一方面,糖基化反应会产生丙烯酰胺、5-羟甲基糠醛、糖基化终产物(AGEs)等有害物质[1,4-5],这些物质可直接或者间接导致心脑血管疾病、肾脏疾病、糖尿病等发生,危害极大[1,6]。由此可见,蛋白质糖基化反应具有双面性,这与蛋白质的种类、糖的种类、反应时间、反应环境等因素有关。因此,如何有效调控糖基化反应进程,不产生危害物,是当前蛋白质糖基化反应研究中需要解决的问题之一。一些研究者采用天然抗氧化剂抑制糖基化反应过程,实现对危害物的抑制,由于各种抗氧
食品工业科技 2017年24期2018-01-22
- NDV和A PMV-4的F和HN蛋白糖基化位点的差异分析比较*
的F和HN蛋白糖基化位点的差异分析比较*袁小远，杨金兴，张玉霞，孟凯，李莉，王友令**，艾武**（山东省农业科学院家禽研究所，山东 济南 250023）本文就禽副黏病毒的两种不同血清型APMV-1（以NDV为代表）和APMV-4的F和HN蛋白糖基化位点进行分析比较。分析显示：F蛋白糖基化位点NDV强弱毒株毒株均有6处糖基化位点，而APMV-4毒株则只有4处潜在的糖基化位点，而且位置与APMV-1略有不同。同时，NDV强毒株GM的HN蛋白有5个潜在的糖基化位
家禽科学 2017年12期2017-12-18
- 栉孔扇贝(Chlamys farreri)闭壳肌分离蛋白的糖基化特性
壳肌分离蛋白的糖基化特性姜梦云,刘俊荣*,周晏琳,张晴,刘慧慧,田元勇(大连海洋大学 食品科学与工程学院，辽宁 大连，116023)为探索海洋无脊椎动物肌肉分离蛋白的功能特性，以栉孔扇贝(Chlamysfarreri)为研究对象，针对其闭壳肌分离蛋白的糖基化特性开展研究。首先，将原料肌肉蛋白进行酸溶分离得到酸溶蛋白(ACSP)，再于等电点回收得到分离蛋白(ACPP)；将酸溶蛋白和分离蛋白分别进行糖基化处理；考察了葡萄糖、乳糖和葡聚糖等3种还原糖的糖基化效果
食品与发酵工业 2017年9期2017-11-03
- 基于乙烯基砜化学的高分子膜表面化学糖基化及其活性研究*
分子膜表面化学糖基化及其活性研究*孙世猷，李明洋，王汉奇，程 昉(大连理工大学 精细化工国家重点实验室，制药科学与技术学院，辽宁 大连 116024)在高分子膜表面通过化学方法构建糖基化层，实现对生物膜致密“糖被“层的仿生模拟，可以充分拓展及发挥膜材料和糖的生物学功能。利用二乙烯基砜与羟基反应的特性，以乙烯基砜为偶联剂将甘露糖接枝到聚甲基丙烯酸-2-羟乙酯(PHEMA)聚合物膜表面，制备甘露糖糖基化PHEMA膜。利用傅里叶变换红外光谱对糖基化膜结构进行了表
功能材料 2016年10期2016-11-12
- 岩藻糖基化与肿瘤
蛋白存在翻译后糖基化修饰，影响蛋白质折叠、稳定、运输、分泌以及生物功能[1-3]。在哺乳动物寡糖合成系统中，岩藻糖是十种单糖之一，岩藻糖基化是糖蛋白、糖脂寡糖修饰中最常见的修饰方式；已知的岩藻糖修饰有ABO血型系统的H抗原、Lewis血型抗原；岩藻糖还参与选择素介导的白细胞外渗或淋巴细胞归巢、病原宿主相互作用、信号转导通路的修饰；在多种病理情况下（如免疫、肿瘤），存在岩藻糖基化水平异常[4]。白细胞粘附缺陷II患者岩藻糖基化异常导致白细胞与内皮细胞粘附缺陷
中国肺癌杂志 2016年11期2016-08-27
- 结核分枝杆菌中O-甘露糖基化蛋白功能的研究进展
杆菌中O-甘露糖基化蛋白功能的研究进展杨淑凤， 刘 欣， 邓国英， 王晓丽， 孙文长*(大连医科大学 微生物学教研室，辽宁 大连 116044)蛋白质的O-甘露糖基化修饰不仅在真菌和哺乳类细胞中广泛存在，在原核生物中例如分枝杆菌属、棒状杆菌属和链霉菌属中也存在,尤其在引起人类疾病的结核分枝杆菌中研究最多。许多O-甘露糖基化蛋白在结核分枝杆菌毒力以及与宿主相互作用过程中发挥了重要作用。本文就结核分枝杆菌中O-甘露糖基化蛋白生物学功能的进展加以综述。结核分枝杆
微生物学杂志 2015年4期2015-12-27
- 糖链长度对α-乳白蛋白-糖复合物抗原性的影响
质改性技术中，糖基化改性被认为是最安全、最有前景的降低牛乳蛋白致敏性的改性方法。目前，国内对应用糖基化降低乳蛋白致敏性的研究较少，尤其是对糖的选择方面，缺乏理论基础。有研究表明，在蛋白质的糖基化反应中糖链长度对于糖基化蛋白性能的提高起着十分重要的作用。与单糖、双糖相比，添加多糖可增加蛋白质的功能特性，包括热稳定性、乳化性等［4］。然而，对于糖基化反应中糖链长度对于蛋白质抗原性的影响未有报道。因此，本研究利用α-乳白蛋白(α-LA)-糖复合物，研究糖链长度对
食品与发酵工业 2014年10期2014-11-20
- 鸡卵黄免疫球蛋白的糖基化及其构效关系研究进展
黄免疫球蛋白的糖基化及其构效关系研究进展佟晨瑶，贺真蛟，耿 放，马美湖，黄 茜，蔡朝霞*（国家蛋品加工技术研发分中心，华中农业大学食品科学技术学院，湖北 武汉 430070）鸡卵黄免疫球蛋白（egg yolk immunoglobulin，IgY）是鸡卵黄中的一种免疫球蛋白。由于其具有原料易得、制备简 单、不与类风湿因子以及哺乳动物的补体发生交叉反应等优点，IgY是一种颇具潜力的抗生素替代品，但由于IgY性质不稳定，易受温度、pH值、酶的影响，从而限制了其
食品科学 2014年5期2014-01-19
- 乳清蛋白菊粉糖基化复合物的褐变特性与抗氧化活性*
150030)糖基化反应，是一种氨基化合物和羰基化合物之间发生的非酶褐变反应，与化学修饰相比较，糖基化反应为食品和药品系统提供了更安全的接枝物，这种酶法修饰蛋白质可以用于改善蛋白质的稳定性、乳化性、溶解性［1］。Jimenez-Castano［2］等将葡聚糖引入到β-乳球蛋白中可改善β-乳球蛋白的溶解性和热稳定性;Chevalier［3］等将乳糖引入到β-乳球蛋白中可提高乳清蛋白的起泡性;Li［4］等发现，乳清蛋白麦芽糖的糖基化产物具有显著的凝胶形成特性。
食品与发酵工业 2013年5期2013-10-30
- 基于双功能荧光标签8－氨基1，3，6－萘三磺酸的N－连接糖基化富集方法
071002）糖基化是蛋白质最重要的翻译后修饰之一，与生物体中多种的分子细胞机制，包括发展、生长、通信、特别是癌症的发生息息相关［1］.许多糖基化蛋白质已被成功用于医学的治疗和诊断，例如her2／neu是乳腺癌的生物标记物；CA125是卵巢癌的标记物；前列腺特异抗原是前列腺癌的标记物［2－3］.因此，对蛋白质糖基化的研究具有重要的意义.然而，许多具有重要生物学功能的糖基化蛋白质往往具有低丰度，如果进一步采用蛋白酶酶切，糖基化肽段的比例仅占到总肽段数目的2%
河北大学学报（自然科学版） 2013年5期2013-10-09
- N-糖基化对KCNE1功能的影响
6001)N-糖基化是蛋白翻译后修饰的一种，对蛋白功能的正常发挥起重要作用。KCNE1为电压门控性钾离子通道Iks的调控亚基，KCNQ1为功能亚基。KCNE1不存在时，KCNQ1表现出快速激活和快速失活特征;在KCNE1调控下，通道表现为缓慢激活特征，失活速度减慢，并且通道电导率明显增加4～7倍，电压依赖性曲线右移。该通道参与心肌动作电位复极化［1］，尤其是在机体受到刺激后交感神经兴奋的情况下发挥重要作用。临床上，KCNQ1和KCNE1的突变可分别导致LQ
东南大学学报（医学版） 2013年2期2013-09-03
- 过敏性紫癜肾炎患儿IgA1异常糖基化的研究
IgA1的异常糖基化是否与过敏性紫癜性肾炎（HSPN）发病有关。1 对象与方法1.1 研究对象选择2011年2月至2012年3月在江西省儿童医院住院治疗的过敏性紫癜肾炎患儿20例 （过敏性紫癜肾炎组），男 15例，女 5例，年龄（8.39±2.99）岁，病程（10±3.60）d。 临床表现:双下肢对称压之不褪色红色皮疹，镜下检查有血尿和（或）蛋白尿，经肾活检确诊为过敏性紫癜肾炎。另选择在本院体检的健康儿童20例（对照组），男13例，女7例，年龄（7.6±3
实用临床医学 2013年1期2013-08-15
- 传导加热和微波加热对卵清蛋白糖基化产物一级结构的影响
端氨基失水发生糖基化修饰反应，通过对蛋白质的糖基化修饰，可以达到对蛋白质改性的目的［2-3］。Maillard 反应是食品化学领域的重要反应，通过Maillard 反应对蛋白质进行糖基化修饰［4］，以期达到蛋白质改性的目的是食品蛋白质改性研究的主要手段之一。目前对蛋白质进行糖基化修饰改性的研究多集中于采用干加热、贮存等方法来实现蛋白质的糖基化修饰［5-6］，但是对于糖基化蛋白质一级结构及修饰位点的研究较少。传导加热和微波加热是人们生产生活中常用的加热方式，
食品工业科技 2013年9期2013-08-07
- Shaker通道电压感受器S3-S4片段末端氨基酸分析
样的跨膜结构。糖基化反应常被用来分析膜蛋白的拓扑结构［3］，而糖基化反应是否有效进行取决于其糖基化受体位点是否符合12-14规则［4］，此规则已被用来分析膜蛋白跨膜区的边界［5］。本研究采用膜拓扑结构分析和糖基化扫描方法分析了Kv家族中具有代表性的Shaker通道的电压感受器S3-S4的膜拓扑结构，旨在推断其在膜中所处的位置，为分析电压门控机制提供了结构上的信息。1 材料与方法1.1 质粒构建采用2步PCR方法，去除Shaker通道的N端，以增加该蛋白的体
中国医科大学学报 2012年12期2012-12-03
- 糖基化反应对蛋清蛋白质凝胶性的影响
150030)糖基化反应对蛋清蛋白质凝胶性的影响孙 强，迟玉杰*，胥 伟(东北农业大学食品学院，黑龙江 哈尔滨 150030)为研究糖基化反应提高蛋清蛋白质凝胶性的机理，利用氨基酸分析仪、苯酚硫酸法、奥氏黏度计、静态激光散射仪对糖基化蛋清蛋白质氨基酸组成、总糖含量、特性黏度、粒径分布进行测定与分析。结果显示：糖基化反应可使蛋清蛋白质的凝胶强度和持水性分别提高91.7%和35.2%，且二者均在反应4d后达到最高值；糖基化处理5d后，蛋清蛋白质的赖氨酸含量相对
食品科学 2012年5期2012-10-25
- 中间水分食品体系中乳球蛋白糖基化位点的鉴定
体系中乳球蛋白糖基化位点的鉴定余园芳，陶冠军，刘小鸣，周 鹏﹡（江南大学食品科学与技术国家重点实验室，江苏无锡214122）在中间水分食品体系中，乳球蛋白很容易与葡萄糖等还原糖发生美拉德反应，使食品的色泽、风味和质构等发生变化。为了深入理解中间水分食品在贮藏过程中蛋白发生的糖基化修饰，电喷雾飞行时间质谱（ESI-TOF/MS）被用来分析蛋白经胰蛋白酶水解后的肽段，以便鉴定乳球蛋白与葡萄糖在45℃下贮藏2d后的糖基化位点。结果显示，乳球蛋白上被糖基化的氨基酸
食品工业科技 2011年10期2011-10-25
- 谷朊的糖基化及其谷氨酰胺转氨酶脱酰胺改性研究*
122)谷朊的糖基化及其谷氨酰胺转氨酶脱酰胺改性研究*章旭1，王淼1，21(江南大学食品学院，江苏无锡，214122) 2(江南大学食品科学与技术国家重点实验室，江苏 无锡，214122)谷朊富含谷氨酰胺和较多的疏水性氨基酸，具有不溶于水等独特性质。试验采用糖基化和谷氨酰胺转氨酶对谷朊改性，使蛋白质分子带有更多的极性基团，从而使其功能性质得到改善。研究首先在60℃，75%的相对湿度下对谷朊进行糖基化，当谷朊与葡萄糖和葡聚糖的质量比均为10∶1，Mailla
食品与发酵工业 2010年11期2010-11-02
- 7S伴大豆球蛋白及其糖基化产物对大豆11S球蛋白热聚集的影响
大豆球蛋白及其糖基化产物对大豆11S球蛋白热聚集的影响孙炜炜，于淑娟*(华南理工大学轻工与食品学院，广东 广州 510640)研究7S伴大豆球蛋白(β-伴大豆球蛋白)及其糖基化产物对大豆11S球蛋白热聚集的影响。从浊度、ξ-电位、粒度、SDS-PAGE测定得出在30mmol/L Tris-HCl缓冲溶液中(含β-巯基乙醇)，7S球蛋白及其糖基化产物能够抑制11S球蛋白的热聚集，并且糖基化产物的抑制效果比未糖基化的7S球蛋白明显；7S球蛋白及其糖基化产物抑制
食品科学 2010年15期2010-09-13